Białka: poziomy organizacji opisujące budowę białek i fałdowanie białka (Protein Folding).

Zwijanie białka (zwane również fałdowaniem białka) - to proces fizyczny polegający na formowaniu przez polipeptyd (posiadający strukturę kłębka statystycznego (w fizyce polimerów - rzeczywistej struktury jaką tworzą pojedyncze cząsteczki polimerów w roztworze rzeczywistym lub w stanie gazowym) wysoko zorganizowanej struktury o charakterystycznej i stabilnej konformacji. Przyjmuje się, że każde białko tuż po zakończeniu translacji występuje pod postacią nieustrukuryzowanego łańcucha polipeptydowego. Taki polipeptyd nie wykazuje obecności dobrze zdefiniowanej, stabilnej struktury przestrzennej. Dopiero na skutek interakcji pomiędzy sąsiednimi aminokwasami polipeptyd zaczyna przyjmować określoną konformację, określaną często mianem stanu "natywnego". Obecnie uważa się, że głównym czynnikiem decydującym o natywnej strukturze danego białka jest jego sekwencja aminokwasowa. Warto podkreślić, iż dla większości znanych białek prawidłowa struktura przestrzenna jest konieczna dla ich roli fizjologicznej. Niepowodzenie w przyjęciu oczekiwanej struktury zwykle prowadzi do powstania białka o odmiennych właściwościach, które może być nawet toksyczne dla organizmu (przykładem może być wiele białek prionowych). Wiele dowodów wskazuje na to, że pewne choroby neurodegeneracyjne wywołane są akumulacją białek o nieprawidłowej strukturze takich jak amyloidy, formujące długie włókna w komórkach. 

Źródło: Wikipedia. Grafika przedstawia proces fałdowania białka. 

POZIOMY ORGANIZACJI OPISUJĄCE BUDOWĘ BIAŁEK:

I. Struktura pierwszorzędowa białka - jest to liniowy układ aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, zgodny z kodem genetycznym. Jest to pierwszy poziom organizacji strukturalnej, na którym można opisać budowę białka. 

II. Struktura drugorzędowa białka - jest to jeden z poziomów organizacji cząsteczki białka, który opisuje jej budowę. Określa się tu sposób przestrzennego ułożenia łańcuchów polipeptydowych białek na skutek powstawania wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych przede wszystkim między atomami tlenu grup amidowych i atomami wodoru innych grup amidowych. Łańcuchy polipeptydowe białek mogą układać się w kształt helisy (helis alfa, gdzie na jeden zwój heliksu przypada 3,6 aminokwasów, co odpowiada 0,54 nm), pofałdowanej płaszczyzny - harmonijki beta i beta zakrętu (pętli omega). 

Źródło: Wikipedia. 

Helisa alfa jest stabilizowana przez wiązania wodorowe. Kształtem przypomina ona cylinder, tworzony przez ciasno, prawoskrętnie skręconą sprężynę. Ściany cylindra tworzy łańcuch polipeptydowy, zaś łańcuchy boczne (podstawniki) wystają na zewnątrz. Co cztery aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym tworzone jest wiązanie wodorowe pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego. Skok helisy następuje co 0,54 nm. Tego rodzaju alfa heliks przeważa np. w hemoglobinie i mioglobinie. 

Źródło: Wikipedia. Przykładowa antyrównoległa harmonijka beta
zbudowana z 4 łańcuchów polipeptydowych. a - widok z góry,
b - widok z boku. 

Harmonijka beta (beta-kartka) - jest to jedna z możliwych struktur drugorzędowych białka. Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym przypomina wyglądem kartkę papieru pofałdowaną w harmonijkę. Kształt harmonijki beta stabilizowany jest przez wiązania wodorowe, które występują pomiędzy sąsiednimi łańcuchami - nićmi beta, będącymi prawie całkowicie rozciągniętymi fragmentami polipeptydowymi, zwykle o długości 5-10 aminokwasów. Występują harmonijki beta: równoległe, antyrównoległe i mieszane. Struktury te (w odróżnieniu od helis alfa zbudowanych z jednej ciągłej sekwencji) składają się z oddzielnych fragmentów łańcucha (nici beta), czasem znacznie od siebie oddalonych w sensie struktury pierwszorzędowej. Jeżeli nici beta są położone blisko siebie w łańcuchu aminokwasowym, to miejsce zwrotu nosi nazwę zakrętu beta. 

Źródło: Wikipedia. Jest to schematyczne przedstawienie antyrównoległej harmonijki beta zbudowanej z jednego łańcucha polipeptydowego. Nici beta oznaczone są strzałkami szerokimi. Są one połączone z zakrętami beta.

Zakręt beta (zwrot beta) - jest to element strukturalny większości białek powodujący zmianę kierunku łańcucha polipeptydowego. Beta zakręt stanowi element drugorzędowej struktury białka. Dzięki zmianom kierunku łańcucha, cząsteczki białek są ściśle upakowane i mają globularne kształty. Zakręt beta o strukturze "spinki do włosów" powstaje wskutek tworzenia się wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych w łańcuchu polipeptydowym między atomem tlenu grupy karbonylowej C=O i atomem wodoru grupy amidowej NH dwóch reszt aminokwasowych oddalonych od siebie o ≥1 pozycji. Nazwa "zwrot beta" została przyjęta, ponieważ elementy te często łączą antyrównoległe nici beta w strukturach typu 

Dla zobrazowania struktury drugorzędowej używa się w modelu wstęgowym charakterystycznych strzałek (dla harmonijki beta) oraz helis (dla helisy alfa). 

III. Struktura trzeciorzędowa białka - jest to wzajemny układ w przestrzeni elementów struktury drugorzędowej, bez uwzględniania zależności od sąsiednich cząsteczek. Kształt, wielkość i właściwości danej podjednostki decydują o aktywności biochemicznej, w tym o działaniu enzymu. Warunkują ją różne wiązania chemiczne oraz oddziaływania międzycząsteczkowe, np:

• wiązania disiarczkowe (mostki disulfidowe), które należą do najsilniejszych wiązań między resztami aminokwasów i powstają w wyniku odwodornienia grup tiolowych - SH do dwóch cystein znajdujących się w tym samym łańcuchu białkowym. Wiązania te nadają trwałość strukturze trzeciorzędowej. 
• Oddziaływania jonowe - które mogę występować między zjonizowanymi formami grup aminowych lub guanidynowych łańcuchów bocznych aminokwasów zasadowych a grupami karboksylanowymi aminokwasów kwaśnych (Asp, Glu). 
• Oddziaływania hydrofobowe - polegające na odpychaniu cząsteczek wody. Cząsteczka białka zwija się tak, by grypy hydrofobowe były jak najdalej od wody, zwykle do wewnątrz. 
• Oddziaływania van der Waalsa. 

Wiązania stabilizujące strukturę trzeciorzędową są dosyć słabe, dlatego znaczna większość białek to substancje wrażliwe na zmiany temperatury (termolabilne). W warunkach ustrojowych podniesienie temperatury powyżej 40-45 °C prowadzi do zniszczenia struktury trzeciorzędowej. Zachodzi wtedy proces denaturacji. Należy jednakże podkreślić, iż spora część białek (od 3% do ponad 30% w zależności od organizmu) w całości lub częściowo pozbawiona jest stabilnej struktury trzeciorzędowej. W komórce występują one jako białka w sposób ciągły zmieniające strukturę, adaptując się w ten sposób do środowiska. 

Białka pozbawione struktury trzeciorzędowej (z ang. intrinsically unstructured proteins) to klasa białek w całości lub częściowo pozbawionych struktury trzeciorzędowej. Stan ten dotyczy białek w pełni funkcjonalnych i występuje w fizjologicznych warunkach. Odkrycie białek natywnie pozbawionych struktury trzeciorzędowej zakwestionowało jeden z podstawowych pradygmatów biologii strukturalnej białek, który mówi, że ściśle określona, stabilna struktura rzeciorzędowa jest niezbędna dla prawidłowej funkcji białka. Paradygmat ten nie dotyczy białek pozbawionych struktury trzeciorzędowej, które pomimo braku stabilnej struktury pozostają w pełni funkcjonalne. Z drugiej strony białka te czasem przybierają określoną strukturę trzeciorzędową, która jest częściowo narzucona przez inną makrocząsteczkę, z którą w danej chwili oddziaływują. Właśnie ta cecha (wysoka "elastyczność") pozwala niejako adaptować się białku do partnera. Z tej przyczyny białka te tworzą liczne interakcje z innymi białkami, oraz uczestniczą w procesach gdzie jest to niezbędne (np. kaskadach fosforylacji czy przekazywania sygnału). Na obecną chwilę jest znanych ponad 1500 białek w których w sposób eksperymentalny potwierdzono występowanie regionów nieuporządkowanych. Zebrane zostały one w bazę danych DISPROT. Regiony pozbawione struktury trzeciorzędowej (nieuporządkowane) są istotne także ze względów eksperymentalnych, ponieważ ich obecność często uniemożliwia otrzymanie struktur białek techniką krystalografii rentgenowskiej. W takim przypadku usunięcie regionów nieuporządkowanych niejednokrotnie umożliwia otrzymanie kryształów dobrej jakości dla pozostałego fragmentu białka. Z tego względu duże znaczenie ma komputerowe przewidywanie regionów pozbawionych struktury trzeciorzędowej. Na obecną chwilę istnieje około 60 programów tego typu, zaś ich dokładność sięga 80-90%. 

Na poniższej grafice przedstawiono strukturę białka. Regiony na końcach nie posiadają ściśle zdefiniowanej struktury trzeciorzędowej i zmieniają swoje położenie, natomiast centralna część białka pozostaje w dużym stopniu stabilna. Źródło: Wikipedia. 

IV. Struktura czwartorzędowa białka - jest to wzajemny układ w przestrzeni i sposób połączenia się podjednostek, czyli osobnych łańcuchów polipeptydowych, niepołączonych ze sobą kowalencyjnie lub grup prostetycznych (w przypadku białek złożonych). Tylko część białek tworzy strukturę czwartorzędową. Jeżeli jednak jest w stanie tworzyć to dopiero komplet podjednostek wykazuje aktywność biologiczną. Przykładami białek składających się z kilku podjednostek są: hemoglobina, polimeraza DNA, kanały jonowe, wirus mozaiki tytoniowej, dehydrogenaza białczanowa, dehydrogenaza alkoholowa. 

Oddziaływania międzycząsteczkowe stabilizujące strukturę czwartorzędową są następujące: 

• oddziaływania jonowe - mogą występować między grupami aminowymi lub guanidynowymi łańcuchów bocznych aminokwasów zasadowych, a grupami karboksylowymi aminokwasów kwaśnych (Asp, Glu). 
• oddziaływania hydrofobowe - polegające na odpychaniu cząsteczek wody. 
• oddziaływania van der Waalsa. 
• wiązania wodorowe. 

Oddziaływania międzycząsteczkowe stabilizujące strukturę czwartorzędową są dość słabe, dlatego znaczna większość białek to substancje wrażliwe na zmiany temperatury (termostabilne). W warunkach ustrojowych podniesienie temperatury powyżej 40 °C- 45 °C prowadzi do zniszczenia struktury trzeciorzędowej. Zachodzi wówczas proces denaturacji. 

INNE CECHY DOTYCZĄCE BUDOWY BIAŁEK:

I. Allosteria (allos - inny; steros - przestrzeń) - jest to zmiana powinowactwa chemicznego białka do cząsteczek (np. enzymów do substratów lub białek przenośnikowych do ich ładunku) przez zmianę struktury przestrzennej. Efekty allosteryczne odgrywają istotną rolę w regulacji aktywności enzymatycznej. Przykładem jest inhibicja allosteryczna, czyli obniżenie aktywności ktalitycznej enzymu w wyniku zmiany jego konformacji spowodowanej przyłączeniem się inhibitora do innego miejsca aniżeli miejsce aktywne. 

Poniższa grafika pokazuje hemoglobinę w stanach T (forma Deoxy) i R (forma Oxy). Przyłączenie jednej cząsteczki tlenu powoduje przejście hemoglobiny z formy T do formy R, co ułatwia przyłączanie się kolejnych cząsteczek tlenu. Źródło: Wikipedia. 

II. Homodimery - homodimery to białka, których strukturę czwartorzędową tworzą dwa identyczne polipeptydy. Przykładem może być izoforma dysmutazy ponadtlenkowej: cytoplazmatyczna SOD-1 zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-1 o masie cząsteczkowej podjednostek po 16 KDa. 

III. Polimorfizm białek - jest to zjawisko występowania co najmniej dwóch form strukturalnych (tzw. izoform) danego białka. Polimorficzne enzymy określa się osobnym terminem - izoenzymy. Pomimorfizm białkowy i antygenowy znalazł zastosowanie w hodowli zwierząt. Poszczególne frakcje białka odróżnia się za pomocą elektroforezy na różnych nośnikach, np. elektroforezą na bibule ustalono u bydła dwa typy hemoglobiny A i B. 

Białka złożone.

Białka złożone (proteidy) to związki białkowe zawierające w swojej strukturze oprócz podstawowego łańcucha białkowego (białko proste) także inne grupy, tzw. grupy prostetyczne. 

I. Fosfoproteiny - fosfoproteiny to grupa białek złożonych o charakterze kwasowym, w których grupy hydroksylowe reszt seryny i treoniny są zestryfikowane kwasem fosforowym. Mają zdolność wiązania jonów wapnia (Ca2+), przez co odgrywają istotną rolę w procesach gojenia się złamań kości. Przykładami fosfoprotein są m.in. kazeina w mleku, witelina i fosfityna w żółtku jaj, ichtulina w ikrze ryb, a także osteopontyna i sialoproteiny. 

• Dishevelled - to rodzina białek komórek eukariotycznych, do której należą białka zaangażowane w alternatywne szlaki sygnalizacyjne Wnt. Dsh należą do cytoplazmatycznych fosfoprotein działających bezpośrednio na receptory frizzled. Wydaje się, że białka rodziny dishevelled regulują istotne procesy zarówno w zarodku jak i u dorosłych organizmów, wpływając na różnicowanie komórek, ich polarność i nawet na zachowanie społeczne organizmów. Są znane trzy geny kodujące białka rodziny dishevelled: DVL1, DVL2 i DVL3.

• Kazeina (sernik) - jest to białko z mleka, które zostaje wyodrębnione w procesie trawienia poprzez działanie podpuszczki. Kazeina podpuszczkowa ułatwia wchłanianie białka z przewodu pokarmowego, ponieważ pokarm pozostaje w nim dłużej. Podpuszczka występuje tylko u osobników młodych, dlatego niektóre źródła podają, że spożywanie mleka przez osobniki dorosłe nie dostarcza zbyt wielkiej ilości białka i wapnia, gdyż mleko nie jest w pełni przyswajane przez przewód pokarmowy. Kazeina kwasowa techniczna jest wytwarzana z mleka krowiego przy zastosowaniu kwasów. Ma także zastosowanie w różnych gałęziach przemysłu. Kazeina należy do fosfoprotein i glikoprotein, co oznacza, iż w łańcuchu białka wbudowywane są reszty cukrowe i fosforanowe. Kazeina jest ponadto najważniejszym białkiem mleka. Stanowi ona około 3/4 ogólnej ilości białek mleka. Kazeina jest białkiem najbardziej przydatnym jako materiał budulcowy do syntezy hemoglobiny i białek osocza krwi. Po spożyciu mleka kazeina tworzy w żołądku skrzep, który jest bardziej podatny na działanie enzymów trawiennych niż, np. białka w produktach mięsnych. Jej zawartość w mleku waha się najczęściej w granicach od 2,3 do 2,6%. Kazeina jest fosfoproteiną, tzn. w składzie elementarnym oprócz węgla (53%), wodoru (7%), tlenu (22%), azotu (15,65%) i siarki (0,76%) zawiera także fosfor (0,85%), który występuje tu w postaci reszt orto- i pirofosforanowych, związanych estrowo jako monoestry lub dwuestry - w określonych miejscach cząsteczek - głównie z seryną, a także teoniną. Kazeina nie jest białkiem jednorodnym. Stosując metody elektroforetyczne, w jej składzie wyróżniono 20 frakcji różniących się zawartością fosforu, składem aminokwasów, masą cząsteczkową, udziałem sacharydów i właściwościami. Do głównych frakcji kazeiny należą - kazeina alfa, kazeina beta, kazeina gamma, as-kazeina (strąca się w obecności jonów wapnia), k-kazeina (nie strąca się w obecności jonów wapnia). W mleku kazeina występuje głównie w postaci sferycznych, silnie porowatych skupisk, zwanych micelami. Micele kazeinowe charakteryzują się znacznymi rozmiarami (średnica od 25 do 300 nm), dlatego w fazie wodnej mleka tworzą roztwór koloidalny (zol). Zostają one uformowane z podjednostek składających się z monomerów poszczególnych frakcji kazeiny połączonych ze sobą za pomocą mostków utworzonych przez jony wapniowe, fosforanowe, a także cytrynianowe. We wszystkich modelach przyjmuje się, że wnętrze miceli stanowią monomery as, beta i inne śladowe frakcje kazeinowe, zaś zewnętrzną powłokę - cząsteczki k-kazeiny zasocjowane z as- lub też beta - kazeiną, przy czym cząsteczki tych dwóch frakcji mają być zwrócone na zewnątrz miceli (w kierunku frakcji k) tą częścią łańcucha polipeptydowego, która zawiera w przewadze aminokwasy kwaśne. W strukturze micelarnej kazeiny szczególną rolę przypisuje się glikoproteinie - k-kazeinie. Obecność tylko jednej grupy fosforanowej w jej cząsteczce czyni ją rozpuszczalną w obecności jonów wapnia, a - sacharydowego fragmentu złożonego z galaktozy, N-acetylo-galaktozaminy i kwasu N-acetyloneuraminowego zwanego makropeptydem, decyduje o silnych właściwościach hydrofilnych. Ponadto, łącząc się z cząsteczkami innych frakcji poprzez wiązania jonowe i hydrofobowe, nie ulegają wytrąceniu. W świeżym mleku (pH ok. 6,6) micele kazeinowe mają ujemny ładunek elektryczny (przewaga zdysocjowanych grup kwasowych nad zasadowymi), co warunkuje tworzenie się warstw hydratacyjnych otaczających micele (wiązanie cząsteczek wody). Warstwy hydratacyjne o jednoimiennych ładunkach elektrycznych wzajemnie się odpychają, stabilizując roztwór koloidalny kazeiny. Z kazeiny wytwarza się klej kazeinowy, tworzywo sztuczne Galalit. Kazeina jest również historycznym, niezwykle trwałem (duża odporność na upływ czasu oraz wilgoć) medium używanym w malarstwie freskowym i tablicowym na drewnianym podłożu. W dekoratorstwie jest również używana w technice sgraffita na pozłocie. 
• Owowitelina - jest to fosfoproteina stanowiąca składnik żółtka w jajach zwierząt. Jest ona źródłem materiałów zużywanych przez zarodek w czasie embriogenezy. Zawiera duże ilości związanej estrowo z resztą kwasu fosforowego seryny. 

II. Glikoproteiny - są to białka zawierające związane kowalencyjnie, z reguły liczne, oligosacharydy o łańcuchu prostym, czasem rozgałęzionym, złożonym zwykle z 2-10 reszt monosacharydu (z reguły są zbudowane z N-acetyloheksozaminy, galaktozy lub mannozy, a rzadziej z glukozy). Dołączanie sacharydów następuje po pełnej syntezie łańcucha polipeptydowego w ramach tzw. modyfikacji posttranslacyjnej (glikozylacja jest jej najpopularniejszą formą). Glikoproteiny są szeroko rozpowszechnione u roślin i zwierząt, gdzie stanowią składniki cieczy ustrojowych i białek błonowych. Głównymi przedstawicielami są liczne enzymy (np. hydrolaza acetylocholiny, glukoamylaza), hormony białkowe, białka surowicy (alfa-glikoproteina plazmy krwi), wszystkie przeciwciała i substancje grupowe krwi. Zawartość sacharydów w glikoproteinach waha się w granicach od 3% (albumina jaja) do 50% (albumina gruczołu podszczękowego). Podstawowa funkcja glikoprotein to ochrona przed proteolizą oraz zlepianie i "smarowanie" powierzchni faz. Są one także odpowiedzialne za rozpoznawanie ciał obcych (przeciwciała) oraz własnych specyficznie pasujących elementów, np. znamię słupka i powierzchnia pyłku u roślin, szczepy bakterii Rhizobium i powierzchnia korzenia (lektyny). Stanowią również podstawowy składnik substancji grupowych krwi i licznych receptorów występujących na powierzchni komórki. 

• Alfa1-antychymotrypsyna - glikoproteina należąca do alfa-globulin, będąca inhibitorem proteaz serynowych (serpin). Hamuje ona czynność takich proteaz jak katepsyna G znajdowana w neutrofilach (granulocytach obojętnochłonnych - komórkach układu odpornościowego należąca do granulocytów) i chymaza z mastocytów (komórek tucznych) poprzez zmianę ich konformacji. Jest to działanie ochronne, przeciwdziałające proteolizie zachodzącej na przykład w obrębie dolnych dróg oddechowych. Enzym jest produkowany przez wątrobę, a jego ilość zwiększa się przy trwających zapaleniu - jest białkiem fazy ostrej (grupy białek surowicy krwi syntetyzowanych przez wątrobę, których stężenie we krwi zmienia się w wyniku odpowiedzi na stan zapalny). Stwierdzono mutację w obrębie genu kodującego alfa1-antychymotrypsynę u pacjentów z chorobą Parkinsona oraz z przewlekłą obturacyjną chorobą płuc. Alfa1-antychymotrypsyna jest również związana z patogenezą choroby Alzheimera. 
• Aglukozydaza alfa - jest to glikoproteina, zmodyfikowana postać ludzkiej kwaśnej alfa-glukozydazy. Jest ona produkowana z zastosowaniem technologii rekombinowania DNA. Alglukozydaza alfa jest stosowana w enzymatycznej terapii zastępczej w chorobie Pompego - rzadkiej chorobie genetycznej, dziedziczonej w sposób autosomalny recesywny, polegającej na braku enzymu - alfa-glukozydazy (kwaśnej maltazy). Efektem tego jest zaburzenie spichrzania glikogenu w organizmie, przy czym nie występują znaczące zaburzenia metabolizmu węglowodanów i epizody hipoglikemii. Choroba jest spowodowana niedoborem lizosomalnej alfa-glukozydazy (kwaśnej maltazy). Niedobór ten powoduje zwiększone odkładanie glikogenu w wątrobie, mięśniach, sercu, komórkach glejowych, jądrach ruchowych pnia mózgu i rogach przednich rdzenia kręgowego. Uważa się, iż aglukozydaza alfa przywraca aktywność lizosomalnej kwaśnej glukozydazy alfa poprzez rozkład glikogenu, co prowadzi do stabilizacji oraz odbudowy funkcji mięśnia sercowego i mięśni szkieletowych (w tym mięśni oddechowych). Te czynniki wpływają na zatrzymanie postępującej choroby Pompego. 
• Awidyna - jest to białko zwierzęce składające się z czterech łańcuchów polipeptydowych, o masie ok. 70 kD, pl. ok. 10, obecne w jajach. Wykazuje duże powinowactwo do biotyny (stała dysocjacji K_d  kompleksu awidyna-biotyna wynosi 10⁻¹⁵ M) i jest to jedna z najmocniejszych zaobserwowanych w przyrodzie interakcji niekowalencyjnych. Jedna cząsteczka awidyny wiąże cztery cząsteczki biotyny. Kolumny z awidyną immobilizowaną na żelu polimetakrylowym znalazły zastosowanie do oczyszczania peptydów i białek. Występuje w tzw. białku jaj płazów i ptaków. Wiążąc biotynę, stymulującą namnażanie bakterii, chroni jaja przed zakażeniem. Spożywanie dużej ilości surowych jaj może doprowadzić do niedoboru biotyny. Awidyna jest główną glikoproteiną produkowaną w jajowodzie ptaków, gadów i płazów, która jest gromadzona w białku ich jaj. W białku jaja kurzego awidyna stanowi około 0,05% ogólnej zawartości białek (w przybliżeniu 1,8 mg na jajko). Traktowana jest jako substancja antyodżwycza (antywitamina), gdyż bardzo silnie łączy się z biotyną (witaminą H) w jelicie przewodu pokarmowego. Niewłaściwe wchłanianie biotyny prowadzi do powstawania niedoborów tej witaminy w organizmie. Objawia się to zapaleniem skóry i języka, łojotokiem, wypadaniem włosów, niedokrwistością, podwyższeniem poziomu cholesterolu, depresją, apatią, nadwrażliwością czuciową i ogólnym osłabieniem. Przedłużająca się awitaminoza biotynowa jest przyczyną zmian skórnych, przede wszystkim zmian jej barwy i łuszczenia naskórka. U człowieka niedobór biotyny występuje rzadko. Obróbka cieplna unieczynnia awidynę, dlatego spożywanie ugotowanych jaj kurzych nie przeszkadza w prawidłowej gospodarce biotyny. Jako, że biotyna wchodzi w skład wielu koenzymów jej związanie przez awidynę może prowadzić do zahamowania wielu szlaków metabolicznych. Awidyna tym samym staje się specyficznym inhibitorem tych reakcji i czego efektem może być, m.in. blokowanie procesu glukogenezy - biotyna jest grupą prostetyczną karboksylazy, która odpowiada za przenoszenie cząsteczki CO2 na cząsteczkę pirogronianu, czego produktem jest szczawiooctan; związanie biotyny przez awidynę uniemożliwia ten proces. Inna funkcja inhibicji przez awidynę to blokowanie otrzymywania malonylo-CoA w biosyntezie kwasów tłuszczowych - hamowanie działania karboksylazy acetylo-Coa. To tetrameryczne białko składa się z czterech identycznych podjednostek (homotetramer), z których każda może wiązać jedną cząsteczkę biotyny (witamina H), charakteryzując się przy tym dużym stopniem powinowactwa i specyficzności. Stała dysocjacji kompleksu awidyny z biotyną wynosi K_d=10⁻¹⁵ jest to jedno z najmocniejszych znanych oddziaływań niekowalencyjnych. W swej tetramerycznej formie awidyna charakteryzuje się masą cząsteczkową w przedziale 66-69 kDa. 10% tej masy obejmuje część węglowodanową złożoną z 4-5 cząstczek mannozy i trzech fragmentów N-acetyloglukozaminowych. Każdy łańcuch polipeptydowy składa się ze 128 reszt aminokwasów, w obrębie których występuje jeden mostek disulfidowy. W strukturze drugorzędowej wyróżnić można 1 alfa-helisę i 8 beta-struktur. Łańcuchy polipeptydowe nie są związane z sobą wiązaniami kowalencyjnymi. Ze względu na dużą ilość zasadowych reszt aminokwasowych białko to wykazuje charakter zasadowy, zaś jego punkt izoelektryczny znajduje się przy pH 10. Awidyna jest bardzo dobrze rorozpuszczalna w wodzie i roztworach soli. Jest wysoce niestabilna w warunkach utleniających, szczególnie w obecności promieniowania elektromagnetycznego. Awidyna została wyizolowana w trzech formach. Jedna z nich, nieglikozylowana forma awidyny, pochodzi z ogólnodostępnego produktu, jednakże nie ma dowodów czy forma ta występuje naturalnie czy też jest efektem procesów produkcyjnych. Awidyna została wykryta przez Esmonda Emersona Snella (1914-2003), który zauważył, że kurczęta na diecie złożonej z surowego białka jaja wykazują znaczny deficyt biotyny, pomimo dostarczania tej witaminy z pokarmem. Pozwoliło to na wyciągnięcie wniosku, że w białku jaja znajduje się składnik wiążący biotynę, który Snell potwierdził badając in vitro komórki drożdży. Później Snell wyizolował składnik białka jaja odpowiedzialny za wiązanie biotyny i we wspołpracy z Paulem Gyorgym wykazał, że wyizolowana przez niego proteina jest odpowiedzialna za wywoływanie niedoborów biotyny oraz "egg white injury". Białko to zostało wstępnie nazwane awidalbuminą (dosłownie: głodną albuminą) przez zespół naukowców z Uniwersytetu Texas. Nazwa białka została w toku późniejszych badań zmieniona na Awidynę, w związku z jego wysokim powinowactwem do biotyny (awid + biotyna). Awidyna posiada szerokie zastosowanie. Kompleks awidyna - biotyna jest wykorzystywany w naukach biologicznych od lat 70-tych XX w. Dzięki dużej specyficzności tworzenia się kompleksu awidyna-biotyna i jego trwałości, awidynę wykorzystuje się jako sondę molekularną w wielu układach badawczych. Po odkryciu metod i reagentów do biotynylacji przeciwciał i innych biomolekuł, zastosowanie awidyny znacznie się rozszerzyło, m.in. w biotechnologii. Obecnie zaś awidyna jest szeroko wykorzystywana w badaniach i diagnostyce, a także w przyrządach medycznych i farmaceutykach. Powinowactwo awidyny do biotyny znajduje zastosowanie wśród wielu analiz biochemicznych, w tym testach Western blot, ELISA, ELISPOT oraz analizie typu pull-down (metoda in vitro, badająca fizyczne oddziaływania między dwoma lub więcej cząsteczkami białek). Awidyna immobilizowana na nośniku stałym jest również wykorzystywana w procesie oczyszczania, jako środek wychwytujący znakowane biotyną przeciwciała, białka, receptory oraz cząsteczki kwasów nukleinowych. 
• Białko S - jest to glikoproteina produkowana przy udziale witaminy K przez hepatocyty (komórki wątrobowe), komórki śródbłonka, megakariocyty, komórki Leydiga jąder. Znajduje się w osoczu krwi. Występuje w dwóch formach: wolnej, a także związanej z białkiem wiążącym składnik komplementu C4b (C4B-binding protein; C4BP) (60-70% całego białka S). Białko S wiąże się odwracalnie wiązaniem niekowalencyjnym z łańcuchem beta C4BP (łańcuch alfa służy do interakcji z białkiem komplementu C4b). Białko S zostało po raz pierwszy opisane w 1979 roku przez Washa. Nazwa pochodzi od pierwszej litery miasta w którym dokonano odkrycia - Seattle. Najlepiej poznaną funkcją białka S jest jego udział w procesie krzepnięcia krwi. Jako kofaktor aktywowanego białka C uczestniczy w inaktywacji czynników Va i VIIIa. Tylko forma wolna posiada aktywność kofaktora. Białko S uczestniczy również w procesie usuwania komórek poddanych apoptozie. Poprzez swoją zdolność do wiązania z posiadającymi ujemny ładunek fosfolipidami występującymi na powierzchni komórek apoptotycznych stymuluje ich fagocytozę zachodzącą przy udziale makrofagów. Umożliwia w ten sposób usunięcie tych komórek bez towarzyszącej reakcji zapalnej. W prawidłowych komórkach ujemnie naładowane fosfolipidy są usuwane z powierzchni wskutek działalności ATP - zależnego enzymu. 
• Białko wiążące witaminę D (DBP) - nazywane bywa także gc-globuliną - jest to białko, które u kręgowców wiąże i transportuje we krwi witaminę D i jej metabolity. Występuje ono także w płynie mózgowo-rdzeniowym, w płynie puchlinowym i na powierzchni niektórych komórek. Oprócz metabolitów witaminy D wiąże także aktynę i odgrywa pewną rolę w chemotaksji. DBP należy do grupy albumin i jest monomeryczną glikoproteiną. Ludzka gc-globulina ma ciężar ok. +/-58 kDa, jest ona zbudowana z 458 reszt aminokwasowych. Gen kodujący gc-globulinę ma długość 1690 nukleotydów i zlokalizowany jest na chromosomie 4 (4q11-q13). Pierwszorzędowa struktura białka wyznaczona jest przez 18 cystein budujących wiązania disiarczkowe. GC zbudowana jest z trzech domen (fragmentów cząsteczki białka wyodrębnionych ze względu na samoistną zzdolność zachowania swojej struktury trójwymiarowej niezależnie od całej cząsteczki). Ekspresję tego białka wykazono w wielu tkankach i różnych płynach ustrojowych, a wytwarzane jest ono głównie przez hepatocyty. 
• CD4 (ang. cluster of differentation 4 - antygen różnicowania komórkowego 4) - jest to glikoproteina o masie cząsteczkowej 55 kDa występująca na powierzchni komórek układu odpornościowego, takich jak limfocyty T pomocnicze, monocyty, makrofagi i komórki dendrytyczne. U ludzi białko to jest kodowane przez gen CD4 zlokalizowany na chromosomie 12, u myszy zaś na chromosomie 6. W latach 70. XX wieku nastąpił rozwój metod związanych ze stosowaniem przeciwciał monoklonalnych w celach identyfikacji białek swoistych dla różnych populacji komórek. Jedno z badanych przeciwciał o nazwie OKT4 wykazywało reaktywność względem antygenu obecnego na części limfocytów T. Antygen rozpoznawany przez wyżej wspomniane przeciwciało - od jego nazwy - oznaczono nazwą T4, funkcjonowała również alternatywna nazwa Leu-3. W roku 1984, w związku z utworzeniem nomenklatury CD, białko uzyskało oficjalną nazwę CD4. Podobnie do wielu innych białek powierzchniowych CD4 jest członkiem nadrodziny białek immunoglobulinopodobnych. Składa się z czterech domen immunoglobulinowych, oznaczonych symbolami od D1 do D4, które znajdują się na powierzchni komórki. Domeny D1 i D3 mają charakter domen zmeinnych (IgV), zaś D2 i D4 strukturalnie przypominają domeny stałe (IgC) przeciwciał. Domena D1 jest kluczowa dla funkcjonowania CD4, gdyż wiąże się z białkami MHC klasy II, co jest podstawą działania CD4. Białko CD4 posiada również krótki fragment wewnątrzkomórkowy, który oddziałuję z kinazą Lck. Funkcjonalnie aktywna cząsteczka CD4 występuje na powierzchni komórek w formie dimeru lub tetrameru, powiązanego mechanicznie również z TCR/CD3. Rozbicie tych kompleksów powoduje utratę funkcji CD4. CD4 jest jednym z koreceptorów receptora limfocytów T i odgrywa zasadniczą rolę w procesie prezentacji antygenu. Działanie CD4 polega na dwóch zjawiskach. Po pierwsze, CD4 powoduje, że kontakt pomiędzy komórką prezentującą antygen i limfocytem T jest bardziej ścisły i stabilny, co pozwala na dłuższą interakcję pomiędzy tymi komórkami. Po drugie, wspomniana wcześniej rekrutacja kinazy Lck wzmacnia sygnał biegnący od receptora TCR, ułatwiając tym samym aktywację limfocytu. Obniżony poziom CD4 na limfocytach Th2 oraz limfocytach T regulatorowych jest odpowiedzialny za słabszą odpowiedź tych komórek na stymulację antygenem. CD4 może również inicjować szlaki sygnałowe niezależnie od kompleksu TCR/CD4, co prowadzi do napływu wapnia do wnętrza komórki oraz produkcji interleukiny 2. CD4 jest białkiem rutynowo oznaczanym w testach naukowych i diagnostycznych związanych z funkcjonowaniem limfocytów T, zwykle w połączeniu z oznaczaniem innych antygenów. Ponieważ w wielu białaczkach rozwijających się z limfocytów T ekspresja CD4 jest zachowana, białko to jest pomocne w diagnostyce tych nowotworów. Zwiększona liczba komórek wykazujących obecność CD4 jest również powiązana z niektórymi chorobami autoimmunizacyjnymi, np. cukrzycą typu I. Znaczenie CD4 polega również na tym, że jest to jeden z receptorów (obok CXCR4 i CCR5), które wiążą białka wirusa HIV (w tym wypadku glikoproteinę gp120) i umożliwiają wniknięcie wirusa do komórek, co skutkuje jego namnażaniem i rozwojem zakażenia. Ponieważ skutkiem działania wirusa HIV jest obniżenie liczby komórek wykazujących ekspresję CD4, oznaczanie komórek CD4-pozytywnych we krwi jest narzędziem diagnostycznym, które wspomaga terapię osób zarażonych wirusem, mimo że wskaźnik ten sam w sobie nie może być stosowany jako test na zakażenie HIV. 
• CD8 (ang. cluster of differentiation 8) - jest to błonowa glikoproteina o masie cząsteczkowej 13,5 kDa będąca koreceptorem cząsteczki TCR (receptora limfocytu T). CD8 wiąże się z białkami głównego układu zgodności tkankowej klasy I (MHC klasy I). Cząsteczka CD8 jest dimerem, a każda z podjednostek (CD8alfa i CD8beta) jest kodowana przez osobny gen. U człowieka obydwa geny CD8 są zlokalizowane na chromosomie 12. CD8 występuje przede wszystkim na limfocytach T cytotoksycznych, a także na komórkach denrytycznych, komórkach NK oraz tzw. podwójnie dodatnich tymocytach (limfocytach pre-T - komórkach ludzkiego układu odpornościowego powstających w grasicy i będących dojrzewającym limfocytem T). W odróżnieniu od cząsteczki CD4, któ®ej ekspresja jest zachowana w przypadku białaczek wywodzących się z limfocytów T, CD8 zwykle jest tracona przez komórki nowotworowe. CD8 należy do nadrodziny białek immunoglobulinopodobnych. Dimer występujący na powierzchni komórek zwykle składa się zpodjednostki alfa i podjednostki beta, ale niektóre komórki wykazują obecność mniej powszechnego dimeru CD8alfa-CD8alfa. CD8 zawiera także fragment błonowy oraz krótki fragment wewnątrzcytoplazmatyczny. Zewnątrzkomórkowa część CD8 ma strukturę domeny immunoglobulinowej IgV. Rolą CD8 jest wiązanie cząsteczek MHC klasy I, co z jednej strony stabilizuje kontakt pomiędzy limfocytem T cytotoksycznym i komórką docelową a z drugiej strony wspomaga aktywację limfocytu poprzez wzmocnienie szlaków sygnałowych biegnących od receptora TCR. 
• Czynnik von Willebranda - jest to niezbędny składnik krwi biorący udział w procesie jej krzepnięcia; duża glikoproteina zbudowana z kilku podjednostek kodowanych przez gen położony na chromosomie 12. Czynnik von Willebranda jest niezbędny dla adhezji płytek do kolagenu w miejscu uszkodzonego naczynia. We krwi łączy się z czynnikiem VIII, chroniąc go przed przedwczesną degradacją. Niedobór tego białka powoduje wystąpienie choroby von Willebranda, a także może wywołać objawy niedoboru czynnika VIII. Czynnik von Willebranda może być przydatnym wskaźnikiem w ocenie klinicznej i prowadzeniu leczenia pacjentów przed planowanymi chirurgicznymi lub przezskórnymi zabiegami na zastawkach sercowych. 
• Delta-chemokiny - są to białka kodowane na 16. chromosomie, które posiadają trzy niekonserwatywne aminokwasy pomiędzy dwiema pierwszymi resztami cysteinowymi i nazywane są CX3C lub CXXXC chemokinami. Białka te są transmembranowymi glikoproteinami z domeną chemokinową, która znajduje się na szczycie wydłużonego łańcucha mucinopodobnego. W wyniku wewnątrzcytoplazmatycznej obróbki część chemikinowa jest odłączona i uwalniana w postaci rozpuszczalnej. 
• Desmogleiny - jest to rodzina kadheryn (nadrodziny białek adhezyjnych, które uczestniczą w oddziaływaniach między komórkami, poprzez jony wapnia Ca²⁺  . Są to białka transbłonowe zdolne do rozpoznawania i tworzenia połączeń z kadherynami tego samego rodzaju. Główną ich rolą jest ułatwianie przylegania do siebie komórek tego samego rodzaju. Ponieważ do utworzenia wiązania pomiędzy cząsteczkami kadheryn potrzebne są jony wapnia, to obecność związków kompleksujących kationy  Ca²⁺, na przykład EDTA (kwas wersenowy) lub innych czynników chelatujących, może doprowadzić do rozpadu tego rodzaju połączeń. Domena wewnątrzkomórkowa kadheryny może wiązać się z białkami z grupy katenin, które z kolei wiążą się z filamentami aktynowymi, które są jednymi z głównych składników cytoszkieletu. Kompleksy kadheryna-katenina są kluczowe dla zdolności wzajemnego przylegania komórek) oraz glikoprotein składająca się z następujących desmoglein: desmogleiny-1, desmogleiny-2, desmogleiny-3 oraz desmogleiny-4, które biorą udział w tworzeniu desmosomów - połączeń międzykomórkowych ściśle łączących sąsiednie komórki ze sobą na zasadzie zatrzasków za pośrednictwem filamentów pośrednich. W połączeniu tym uczestniczą białka adhezyjne należące do kadheryn (desmogleiny i desmokoliny). Cytoplazmatyczna płytka łącząca (demoplakina) oraz filamenty pośrednie. Odległość pomiędzy błonami komórkowymi sąsiednich komórek w obrębie desmosomu może wynosić od ok. 20 nm do ok. 50 nm. Są szczególnie liczne w tkankach poddawanych stresowi mechanicznemu jak mięsień sercowy (występują tu filamenty desminowe) i tkanki nabłonkowe (filamenty keratynowe, tzw. tonofilamenty). 
• Ekstensyny - są to glikoproteiny bogate w hydroksyprolinę i hydroksylizynę. Budują strukturę ściany komórkowej roślin. Masa monomerów ekstensyny została początkowo oszacowana na 80 kDa. W kolejnych badaniach natywny prekursor ekstensyn miała masę 240-300 kDa. Do licznych reszt hydroksyproliny przyłączona jest L-arabinoza. Ściana komórkowa roślin jest kompozytem składającym się z trzech wzajemnie przenikających się sieci. Dwie z tych sieci zbudowane są z polisacharydów a trzecia z glikoprotein. W genomie Arabidopsis thaliana kodowanych jest 20 ściśle homologicznych polipeptydów ekstensyn. Polipeptydy te są niezbędne do wykształcenia ściany komórkowej podczas cytokinezy. Potwierdzają to obserwowane zaburzenia na etapie embriogenezy u mutanta niezdolnego do syntezy ekstensyny. Podwyższona zawartość ekstensyn umożliwia ochronę tkanek roślinnych przed patogenami. Usieciowanie powstające w wyniku działania peroksydaz i H₂O₂ pozwala uzyskać barierę przez którą nie są w stanie przeniknąć mikroorganizmy. 
• Fibronektyna - jest to glikoproteina występująca w macierzy pozakomórkowej. Fibronektyny regulują oddziaływania komórka-macierz przez interakcje z integrynami. Oddziałując z receptorem integrynowym, rozpoczynają kaskadę zdarzeń, której wynikiem jest przekaz sygnałów ze środowiska zewnętrznego do wnętrza komórki. Biorą udział w adhezji, proliferacji, rozpłaszczaniu i migracji komórek, procesach embriogenezy oraz w tkankowych procesach naprawczych po zranieniach. Podstawową jednostką strukturalną fibronektyn jest dimer składający się z dwóch łańcuchów polipeptydowych zbudowanych z powtarzających się motywów aminokwasowych, rozmieszczonych nieregularnie oraz tworzących tak zwaną strukturę mozaikową białka. Karboksylowe końce łańcuchów połączone są parą mostków disiarczkowych. Powtarzające się moduły budują swoiste domeny, będące miejscami oddziaływań z różnymi innymi molekułami takimi jak kolagen, heparyna, fibryna, a także komórkami. Fibronektyna posiada zdolność do zmiany struktury przestrzennej w zależności od środowiska i potrzeb organizmu. We krwi występuje w postaci białka globularnego biorącego udział wraz z fibryną w procesie odbudowania zniszczonej tkanki. 
• Filgrastym - jest to organiczny związek chemiczny z grupy glikoprotein, analog ludzkiego czynnika stymulującego tworzenie kolonii granulocytów wytwarzany przez zrekombinowane bakterie. Reguluje on produkcję i uwalnianie obojętnochłonnych granulocytów ze szpiku kostnego. Stosowany jest jako lek w chorobach nowotworowych, neutropenii i chronicznym niedoborze granulocytów. 
• Glikoproteina P - jest to białko zwierzęce umiejscowione w błonach komórkowych, m.in. tkanek łożyska, przewodów żółciowych i trzustkowych, kanalików nerkowych dalszych, gruczołów nadnerczy, drobnych naczyniach krwionośnych mózgu, jelitach, a także w komórkach limfocytów. Glikoproteina P usuwa substancje obce dla organizmu (w tym leki) z wnętrza komórek, zapobiegając ich kumulacji i utrudniając osiąganie miejsc docelowych. P-gp należy do rodziny białek charakteryzujących się występowaniem wysoce konserwatywnego motywu zwanego kasetą wiążącą ATP. Rodzinę ABC tworzą transportery błonowe, które biorą udział w przenoszeniu cząsteczek przez błonę komórkową wbrew gradientowi stężeń, zużywając przy tym energię pochodzącą z hydrolizy ATP. Do tej pory w ludzkim genomie zidentyfikowano 49 genów kodujących transportery ABC, które przydzielono do 7 podrodzin. P-gp jest pierwszym odkrytym członkiem podrodziny B dlatego też znana jest pod nazwą ABCB1 (z ang. ATP-binding cassette subfamily B member 1). Zwyczajowo nazywana jest także białkiem oporności wielolekowej 1 (MDR1, z ang. multidrug resistance protein 1) ze względu na związek z lekoopornością linii komórek nowotworowych, w który ulega nadeksrepsji. P-gp kodowane jest przez gen ABCB1 zlokalizowany na 21 prążku długiego ramienia chromosomu 7. Składa się on z 28 eksonów o rozmiarach od 49 do 591 par zasad. Kodon inicjacji translacji ATG znajduje się w obrębie eksonu drugiego, stąd tylko 27 eksonów stanowi sekwencję kodującą białko. Na drodze translacji powstaje polipeptyd o długości około 1280 aminokwasów i masie cząsteczkowej 170 kDa. P-gp to białko o budowie symetrycznej przypominającej szczęki. Każda połowa składa się z hydrofobowej domeny transbłonowej (TMD, ang. transmembrane domain) oraz hydrofilowej domeny wiążącej nukleotyd (NBD, z ang. nucleotide-binding domain) znajdującej się po cytoplazmatycznej stronie błony komórkowej. Każdy element TMD zbudowany jest z 6 segmentów transbłonowych o strukturze alfa helisy. Przyjmuje się, że mechanizm działania P-gp oparty jest na modelu hydrofobowej pompy próżniowej. Model ten zakłada, że substrat znajdujący się w cytoplazmie lub w wewnętrznej warstwie błony komórkowej oddziałuje z białkową kieszenią wiążącą lek, a następnie dzięki energii powstałej z hydrolizy ATP jest transportowany z do przestrzeni zewnątrzkomórkowej. W organizmie człowieka obecność P-gp została potwierdzona w wielu tkankach. P-gp znajduje się m.in. na wierzchołkowej stronie śródbłonka naczyń włosowatych współtworzących barierę krew-mózg. Lokalizacja ta umożliwia transport potencjalnie toksycznych substancji z powrotem do krwi, chroniąc przed ich przedostaniem się do centralnego układu nerwowego. P-gp występuje w nabłonku splotu naczyniówkowego, szpiku kostnym oraz współtworzy barierę krew-jądro. Ponadto u ciężarnych kobiet ulega ekspresji w komórkach łożyska i endometrium. Obecność P-gp w enterocytach rąbka szczoteczkowego jelita ogranicza wchłananie ksenobiotyków z przewodu pokarmowego, zaś umiejscowienie po wierzchołkowej stronie hepatocytów umożliwia wydzielanie do żółci m.in. metabolitów drugiej fazy biotransformacji. W kanalikach proksymalnych nerek P-gp transportuje swoje substraty do światła kanalika umożliwiając ostatecznie ich wydalenie przez nerki. Rozmieszczenie białka P-gp sugeruje, że jego podstawową fizjologiczną rolą jest ochrona organizmu przed ksenobiotykami. W jelicie utrudnia wnikanie niebezpiecznych związków do organizmu, a w barierach krew-tkanki zapewnia ochronę kluczowym i zarazem wrażliwym tkankom i narządom, zaś w jelicie, wątrobie i nerkach wspomaga proces eliminacji toksyn. Glikoproteina P jest produkowana zarówno w komórkach zdrowych, jak i zmienionych nowotworowo. W komórkach nowotworowych ulega często nadekspresji, co może prowadzić do niepowodzenia chemioterapii. Glikoproteina P jest dobrze poznanym białkiem, ze względu na jej rolę w zjawisku oporności wielolekowej (MDR, z ang multidrug resistance). Zachodzi ono, gdy komórki poddane działaniu jednego leku, stają się niewrażliwe na ten lek oraz na inne, niespokrewnione z nim strukturalnie czy funkcjonalnie leki. Interakcj emiędzy lekami mogą pojawić się w wyniku jednoczesnego zażywania induktorów lub inhibitorów glikoproteiny P oraz jej substratów. Po zastosowaniu jednego związku, będącego induktorem glikoproteiny P, białko to wykazuje zwiększoną ekspresję. Jeżeli podany zostanie drugi lek (substrat glikoproteiny P), będzie on w większym stopniu usuwany z komórek i terapia nie przyniesie oczekiwanych efektów. 
• Gonadotropina kosmówkowa - jest to zwierzęcy hormon z grupy gonadotropin, który jest produkowany w trakcie ciąży przez zarodek, a potem przez łożysko (konkretnie syncytiotrofoblast). Zadaniem gonadotropiny kosmówkowej jest utrzymanie funkcji ciałka żółtego, struktury, która powstaje w jajniku w miejscu uwolnienia komórki jajowej, a potem podtrzymywanie produkcji progesteronu. Największe wydzielanie ludzkiej gonadotropiny łożyskowej  przypada na 10. tydzień ciąży (licząc od pierwszego dnia ostatniej miesiączki) i w następnych tygodniach zaczyna się zmniejszać. Poczynając od 14. tygodnia ciąży aż do dnia porodu zawartość hCG we krwi matki jest kilkakrotnie mniejsza w porównaniu z zawartością w 10. tygodniu ciąży. Pod wpływem hCG ciałko żółte ciążowe wzrasta i wydziela progesteron. Zmniejszeniu się wydzielania hCG towarzyszy stopniowe zanikanie ciałka żółtego ciążowego w jajniku. Oznaczanie obecności gonadotropiny hCG w moczu lub krwi kobiety jest metodą wykorzystywaną w testach ciążowych. Czuły test na ludzką gonadotropinę kosmówkową (hCG), tak zwaną próbę antronową, opracował Howard Beard. Hormon ten daje się wykrywać standardowymi testami od 6.-12. dnia po zapłodnieniu. hCG jest związkiem produkowanym wyłącznie przez komórki trofoblastu (warstwę zewnętrznych komórek błony płodowej - kosmówki, wyodrębniającej się u ssaków we wczesnym stadium rozwojowym zarodka) w ciąży oraz przez komórki niektórych nowotworów złośliwych różnego pochodzenia, np. ciążowej choroby trofoblastycznej i nowotworu zarodkowego. W takich wypadkach może być markerem zmian chorobowych zarówno u kobiet, jak i u mężczyzn. hCG jest słabym agonistą tyreotropiny, przez co może wywoływać tyreoksykozę ciążową - najczęściej samoistnie ustępujący stan. 
• Hemaglutynina - jest to glikoproteina o właściwościach antygenowych znajdująca się na powierzchni wirusów grupy (a także innych bakterii i wirusów). Funkcją tego białka jest przyłączenie cząsteczki wirusa do powierzchni infekowanej komórki. Nazwa hemaglutynina pochodzi od zdolności tej glikoproteiny do powodowania aglutynacji (zlepiania się ze sobą) erytrocytów. 
• Hialina - stanowi glikoproteinę budującą podwójną warstwę wokół jaja jeżowców. Obecność tej warstwy jest konieczna dla zapewnienia integracji komórek w czasie bruzdkowania.  Ponadto hialina warunkuje prawidłowy przebieg tworzenia się blastocelu (pierwotnej jamy ciała) i jest niezbędna w procesie gastrulacji. Powstanie otoczki halinowej jest związane z zajściem reakcji korowej po zapłodnieniu. Reakcja korowa to proces tzw. powolnego bloku przeciw polispermii, którego głównym celem jest zabezpieczenie powstałej zygoty przed wnikaniem do niej innych plemników. Fuzja komórki jajowej z plemnikiem prowadzi do połączenia się ziaren korowych umieszczonych w cytoplazmie komórki jajowej z jej błoną komórkową czego efektem jest wyrzucenie ich zawartości pomiędzy błonę komórkową a osłonkę żółtkową. Ziarna korowe zawierają mieszaninę enzymów w skład której wchodzą: peroksydaza tyrozynowa oraz liczne proteazy, której celem jest uniemożliwienie wniknięcia innym plemnikom do cytoplazmy zapłodnionej komórki jajowej. Poza tym pęcherzyki zawierają hialinę, która jest glikoproteiną pełniącą wiele funkcji w dalszym rozwoju organizmu. Dodatkowo obecność mukopolisacharydów pod osłonką żółtkową podwyższa potencjał osmotyczny tego obszaru co owocuje wchłanianiem wody i uformowaniem tzw. otoczki zapłodnieniowej. Reakcja korowa jest indukowana przez uwolnienie jonów wapnia z retikulum endoplazmatycznego jaja w miejscu wniknięcia plemnika. Związanie plemnika prowadzi do uaktywnienia kaskady sygnałowej związanej z trifsforanem inozytolu (IP3). Ponieważ w błonach retikulum endoplazmatycznego znajdują się kanały wapniowe zależne od IP3 to podniesienie stężenia tego przekaźnika w powoduje aktywację kanałów i napływ kationów wapnia do cytoplazmy. Proces ten charakteryzuje się przebiegiem autokatalitycznym ponieważ sam wapń może wiązać się z tymi kanałami i je aktywować, dzięki temu reakcja korowa może szybko rozprzestrzeniać się w obszarze całej cytoplazmy. Mimo iż pierwotnie reakcję korową badano głównie u szkarłupni to występuje ona także u ssaków, jednakże w przypadku tych zwierząt nie dochodzi do wytworzenia otoczek: zapłodniowej i halinowej. 
• Hormon folikulotropowy - jest to hormon tropowy (wydzielany przez komórki przedniego płata przysadki mózgowej, którego zadaniem jest regulacja wydzielania innych hormonów). Pobudza on dojrzewanie pęcherzyków jajnikowych i produkcję estrogenów. Hormon folikulotropowy jest glikoproteiną składającą się z 207 aminokwasów, ułożonych w dwie podjednostki. Folikulotropina występuje zarówno u kobiet, jak i u mężczyzn. Jej wydzielanie jest kontrolowane przez podwzgórzowy czynnik uwalniający - folikuloliberynę (FSH-RF) - oraz w mechanizmie sprzężenia zwrotnego przez estradiol. Wydzielanie FSH u kobiet jest zależne od faz cyklu miesiączkowego. Hormon ten wydalany jest wraz z moczem. FSH u kobiet pobudza dojrzewanie pęcherzyków jajnikowych i wydzielanie estrogenów w komórkach ziarnistych pęcherzyków jajnikowych. Zwiększa również aktywność aromatazy (enzymu odpowiedzialnego za przekształcanie androgenów do estrogenów). U mężczyzn powoduje powiększenie cewek nasiennych, pobudza spermatogenezę oraz zwiększa wytwarzanie białka wiążącego androgeny, niezbędnego do prawidłowego funkcjonowania testosteronu. W okresie menopauzy z powodu wygasania czynności hormonalnej gonad obserwuje się zarówno u kobiet jak i u mężczyzn podwyższony poziom FSH we krwi i tym samym w moczu. W celach leczniczych stosuje się hormon folikulotropowy uzyskiwany z moczu kobiet będących w okresie menopauzalnym (urofolitropina) lub syntetyzowany metodami inżynierii genetycznej (folitropina rekombinowana). Podaje się go w celu pobudzenia jajeczkowania w leczeniu niepłodności. Najnowsze badania wskazują, że receptory folikulotropiny znajdują się na komórkach wielu typów nowotworów. Może to mieć znaczenie w diagnostyce nowotworów i pozwolić na tworzenie leków wycelowanych w komórki posiadające receptory FSH. 
• Laminina - jest to białko należące do glikoprotein o masie cząsteczkowej ok. 850 kDa, stanowiące główny składnik błony podstawnej. Jej lokalizacja w luźnej warstwie błony podstawnej wskazuje, że laminina odgrywa istotną rolę w oddziaływaniu komórek nabłonka i śródbłonka z innymi składnikami tej błony. Stanowi główny składnik substancji międzykomórkowej - blaszki jasnej z błonie podstawnej (łac. membrana basalis) - wyspecjalizowanej strukturze, występującej pomiędzy przypodstawną częścią błony komórkowej komórek miąższowych, a tkanką podporową. Jej lokalizacja w luźnej warstwie błony podstawnej wskazuje, że laminina odgrywa istotną rolę w oddziaływaniu komórek nabłonka i śródbłonka z innymi składnikami tej błony. Stanowi główny składnik substancji międzykomórkowej - blaszki jasnej w błonie podstawnej. Pełni ważną rolę w oddziaływaniach komórek nabłonka i śródbłonka z innymi składnikami błony podstawnej oraz w ukierunkowaniu ruchu komórek. Laminina zbudowana jest z trzech dużych podjednostek (heterodimer): A (400-440 kDa), B1 (215-230 kDa) i B2 (205 kDa), spiętych mostkami disiarczkowymi w strukturę o kształcie krzyża łacińskiego. Cząsteczki lamininy mogą oddziaływać z białkami matrix zewnątrzkomórkowej, takimi jak kolageny, siarczan heparanu, fibronektyna, proteoglikany i entaktyna, uczestnicząc w tworzeniu właściwej struktury błon podstawnych i stabilnych połączeń umożliwiających przyczepianie się komórek do tych błon. W przypadku osłabionej ekspresji lamininy zachodzi np. rzadka choroba wrodzona - pęcherzowe oddzielanie się naskórka. 
• Mirakulina - jest to glikoproteina obecna w owocach Richadella dulcifica - rośliny rosnącej w Afryce Zachodniej. Białko to ma zdolność do zmiany odczuwanego smaku z kwaśnego na słodki. Efekt ten jest związany z wpływem na receptory smaku. Odczuwanie słodyczy zależne jest od stężenia glikoproteiny oraz pH roztworu. Maksymalny efekt uzyskuje się przy stężeniu 4 x 10^-7 M i odpowiada stężeniu 0,4 M sacharozy. Zmienione działanie receptorów może utrzymywać się do 1 godziny po kontakcie z mirakuliną. Zawartość glikoproteiny jest najwyższa w dojrzałych owocach i może wynosić do 10% całkowitego białka rozpuszczalnego. Została wyizolowana i opisana po raz pierwszy przez japońskiego naukowca Kenzo Kurihara w roku 1968. W komórkach mirakulina występuje jako tetramer o masie 98,4 kDa złożony z identycznych monomerów łączących się w dimery. Pojedynczy polipeptyd składa się z 191 aminokwasów i dwóch łańcuchów węglowodanowych przyłączonych do Asn-92 i Asn-186. Masa polipeptydu obliczona na podstawie sekwencji aminokwasów i zawartości węglowodanów to 24,6 kDa, przy czym 13,9% masy stanowią węglowodany. Sekwencja aminokwasów wykazuje wysoki poziom analogii do inhibitora trypsyny w soi. Gen kodujący mirakulinę koduje 220 aminokwasów. 29 reszt aminokwasowych tworzy sekwencję sygnałową, odcinaną od N końca podczas modyfikacji post-translacyjnych. Wg najnowszych wyników badań działanie mirakuliny polega na tym, że w niskim pH dochodzi do rozdzielenia dwóch reszt His, co skutkuje rozsunięciem się dwóch monomerów i dopasowaniem do powierzchni receptora. Prawdopodobnie białko wiąże się z receptorem smaku słodkiego, mCL-hT1R2 hT1R3, działając jako antagonista przy odczynie obojętnym i agonista przy odczynie kwasowym. Mirakulina może być stosowana jako zastępczy środek słodzący w krajach wysoko rozwiniętych, zastępując sztuczne środki słodzące, takie jak aspartam, stosowane w celu obniżenia kaloryczności żywności. Zastępcze środki słodzące stosuje się również w żywności przeznaczonej dla diabetyków. Mirakulina otrzymywana z owoców Richadella dulcifica jest stosunkowo droga, dlatego podjęto próby wytwarzania jej przy użyciu organizmów transgenicznych. Udało się uzyskać wytwarzające mirakulinę sałatę, pomidory oraz Aspergillus flavus var. oryzae (Kropidlaka żółtego). 
• Mucyny - jest to glikoproteinowy składnik śliny, który nadaje jej lepkość i żółci, występujący również w żołądku oraz jelicie, gdzie chroni ich błony śluzowe przed działaniem enzymów trawiennych. To rodzaj glikokoniugatów o dużej masie cząsteczkowej, produkowanych przez nabłonek większości zwierząt. Cechą kluczową mucyn jest ich zdolność do tworzenia żeli, dlatego są one podstawowym elementem w większości gęstych wydzielin, pełniąc szereg funkcji od smarowania przez sygnalizację komórkową do tworzenia barier chemicznych. Niektóre mucyny są związane z kontrolą mineralizacji (np. formowanie masy perłowej u mięczaków, wapnienie u szkarłupni i mineralizacja kości u kręgowców). Białka te wiążą się również z patogenami jako część układu odpornościowego. Nadekspresja białek mucyny, zwłaszcza MUC1, powiązana jest z wieloma rodzajami nowotworów. 
• Mukoproteiny - są to glikoproteiny, w których składnik sacharydowy stanowi relatywnie dużą (do 50% wag.) część masy. Mukoproteiny, wydzielane przez gruczoły ślinowe, nadają ślinie lepkość i ułatwiają połykanie, wydzielane do torebek stawowych pełnią niejako funkcję smaru między ruchomymi powierzchniami w szkieletach kręgowców. 
• Nidogen - jest to usiarczanowana glikoproteina wchodząca w skład wszystkich błon podstawnych. Występuje ona w blaszce jasnej błony. Ma 3 domeny globularne. Od końca N dwie mniejsze G1 i G2 i na końcu C większą G3. Pomiędzy domenami G2 i G3 jest długa pałeczka zawierająca powtórzone sekwencje przypominające EGF (czynnik wzrostu naskórka). G2 odpowiada za łączenie się nidogenu z włóknami Kolagenu IV. G3 odpowiada za łączenie się nidogenu z łańcuchem B2[gamma] Laminy. Fizjologicznie jest łącznikiem pomiędzy integrynami plazmalemmy i kolagenem typu IV, który stanowi blaszkę gęstą błony podstawnej oraz lamininą. 
• Peroksydaza chrzanowa (HRP, od ang. horseradish peroxidase) - jest to enzym zawarty, między innymi, w chrzanie pospolitym, znajdujący szerokie zastosowanie w biologii molekularnej. Jest to glikoproteina o masie cząsteczkowej 44 kDa, zawierająca cztery reszty lizynowe. Podobnie jak inne peroksydazy, zawiera cząsteczkę hemu jako koenzym. W zależności od użytego substratu efektem katalizowanej reakcji może być barwny - fluorescencyjny lub chemiluminescencyjny - produkt, dzięki czemu jest on łatwy do wykrycia. Peroksydazę chrzanową stosuje się, po sprzężeniu (tak zwanej koniugacji) z przeciwciałami drugorzędowymi w technikach ELISA i western blot. W neurohistologii zaś peroksydaza chrzanowa jest wykorzystywana do badania transportu aksonalnego. 
• Podoplanina - jest glikoproteiną błonową podocytów (komórek nabłonka trzewnego kłębuszka nerkowego) o ciężarze 43 kD, kodowane przez gen PDPN. Białko to występuje tylko na szczytowej części wypustek stopowatych podocyta, któremu przypisuje się zdolność do kontrolowania ich kształtu. Breiteneder-Geleff i wspólnicy zauważyli, że zmniejszona ilość podoplaniny wiązała się ze spłaszczeniem wyrostków stopowatych. Podoplanina jest też jednym z białek, które odgrywają rolę w połączeniu między wyrostkami stopowatymi i błoną podstawną. Podanie szczurom przeciwciał przeciwko podoplaninie powoduje zanik wyrostków stopowatych i pojawienie się białkomoczu. Jej ekspresję wykazano również w naczyniach limfatycznych, pneumocytach typu I, osteocytach, osteoblastach i komórkach mezotelium. 
• Proakceleryna (V czynnik krzepnięcia) - jest to jeden z czynników krzepnięcia krwi. Aktywowany czynnik V (Va) to główny kofaktor konwersji protrombiny (czynnik II) w trombinę. Jest to 300 kDa wielodomenowa glikoproteina, kodowana przez gen zlokalizowany na chromosomie 1q23. Czynnik V jest inaktywowany przez aktywowane białko C (Activated Protein C, APC). Mutacja czynnika V, tzw. czynnik V Leiden jest jedną z głównych wrodzonych przyczyn zwiększonego ryzyka zmian zakrzepowo-zatorowych w organizmie. 
• Properdyna - jest to glikoproteina o masie cząsteczkowej 184 kDa i złożona z 441 reszt aminokwasowych, należąca do globulin, na którą składają się 4 podjednostki (46 kDa każda). Stężenie properdyny w surowicy wynosi 25 mg/l. Properdyna odgrywa rolę w nieswoistej odpowiedzi immunologicznej. W alternatywnej drodze aktywacji dopełniacza jako czynnik P pełni rolę stabilizującą konwertazę C3. Stąd droga ta bywała dawniej nazywana properdynową. 
• Reelina - jest to białko występujące głównie w mózgu, ale również w szpiku kostnym, krwi i innych narządach i tkankach ciała. Odkryta w latach 50. XX wieku. uczestniczy w regulacji procesów migracji i umiejscowienia neuronów w rozwijającym się mózgu. W mózgu dorosłym moduluje plastyczność synaptyczną poprzez indukcję i utrzymanie długotrwałego wzmocnienia synaptycznego. Stymuluje także rozwój dendrytów i reguluje ciągłą migrację neuroblastów powstających w procesie neurogenezy u osób dorosłych. 
• SHBG (ang. sex hormone binding globulin) - jest to białko wiążące hormony płciowe, syntetyzowane w wątrobie. Bierze ono udział w transporcie hormonów płciowych (testosteronu, estradiolu) we krwi. Hormony związane z SHBG nie posiadają aktywności biologicznej. Stężenie SHBG jest zwiększone w nadczynności tarczycy, ciąży, okresie dojrzewania a także podczas przyjmowania doustnej antykoncepcji. Poziom SHBG rośnie z wiekiem, przez co pula aktywnych biologicznie hormonów się zmniejsza i może to być powodem hipogonadyzmu. Stężenie SHBG jest obniżone m.in. w zespole policystycznych jajników (PCOS). 
• Tyreoglobulina (Tg) - jest to glikoproteina, hormonalne białko produkowane wyłącznie przez  komórki pęcherzykowe tarczycy, zarówno prawidłowe, jak i nowotworowo zmienione. W surowicy zdrowych osób wykrywa się Tg w stężeniu 2-70 ng/ml. Tyreoglobulina zawiera trijodotyroninę oraz tyroksynę (tetrajodotyroninę). Ponieważ tyreoglobulina jest produkowana przez niemalże wszystkie typy zróżnicowanego raka tarczycy, powszechnie wykorzystywana jest jako marker tego nowotworu. 
• Uroplakiny (UPKs lub UPs) - jest to zespół białek występujący na szczytowej powierzchni błony komórkowej komórek kopułowatych (inaczej baldaszkowatych) występujących w nabłonku pośrednim (urotelium), który z kolei wyściela drogi moczowe. Białka te tworzą blaszki zasłaniające 90% powierzchni tego nabłonka. Blaszki w komórkach kopułowatych zbudowane są z heterotetramerów, na które składają się 4 uroplakiny, oznaczane numerami Ia, Ib, II i IIIa. Różnią się od siebie wielkością i sekwencją aminokwasów, a więc też i strukturą. Znane są też dwie dodatkowe izoformy uroplakiny III, oznaczane jako IIIb i IIIc, jednak formą dominującą w blaszkach jest uroplakina IIIa. Płytki budowane są z formy IIIb jedynie w przypadku braku uroplakiny IIIa. Są one wówczas małe i mają duże pory. Uroplakina IIIc jest efektem duplikacji odcinka kodującego odcinek UPK IIIb. Uroplakiny tworzą blaszki o kształcie heksagonalnym, o średnicy 16 nm (według innych źródeł 12 nm), w której białka te przyjmują strukturę bardzo zbliżoną do idealnego kryształtu. Czasami blaszki te nazywa się asymetrycznymi jednostkami błonowymi. Wszystkie uroplakiny są białkami transbłonowymi, jednakże uroplakiny Ia i Ib są tetraspaninami tj. zawierają 4 domeny transbłonowe, a uroplakiny II i III (wszystkie formy) przechodzą przez błonę jednokrotnie, a ich C-koniec znajduje się po stronie cytoplazmy komórki. Masa molowa uroplakiny Ia wynosi 27 kDa, a jej punkt izoelektryczny wynosi ok. 5,8. Bezpośrednio po syntezie jej masa wynosi ok. 32 kDa, jednakże wraz z dalszymi procesami biogenezy traci część aminkwasów dochodząc do formy dojrzałej. Odłączony fragment to wczesna uroplakina II, o masie cząsteczkowej 15 kDa, oraz punkcie izoelektrycznym w okolicach pH=8. Wszystkie uroplakiny poza dojrzałą uroplakiną II są glikoproteinami. Białka te są niezwykle odporne na czynniki chemiczne (denaturację), z wyjątkiem uroplakiny III, której "ogon" wystający w stronę cytoplazmy komórki urotelium jest podatny na proteolizę. Białka te są ze sobą nawzajem połączone, w wyniku czego, po zastosowaniu odpowiednich czynników, wyodrębniają się pary uroplakin Ia z II, oraz Ib z III. Jednak każda blaszka uroplakinowa zawiera w sobie wszystkie 4 rodzaje tych białek, ponieważ w tworzonej przez nie strukturze, oprócz połączeń wyżej wymienionych par występuje również połączenie uroplakin III z II. W trakcie biogenezy białek, która zachodzi w szorstkiej siateczce śródplazmatycznej, powstają od razu gotowe dimery uroplakin (Ia/II oraz Ib z III), które w aparacie Golgiego są składane w heterotetramery (heterotetrameryzacja). Te z kolei przechodzą w formę dojrzałą i są wbudowywane w błonę komórkową zgodnie z polaryzacją komórki. U badanych myszy, zaburzenie produkcji UPK III częściowo zmniejszyło produkcję płytek uroplakinowych, a zaburzenie produkcji UPK II - całkowity ich brak, pomimo poprawnej syntezy pozostałych typów uroplakin. Uroplakiny mają istotne znaczenie w medycynie i biologii. Białka te bowiem odgrywają niezwykle istotną rolę przy infekcjach dróg moczowych. 85% przypadków to infekcje związane z bakterią Escherichia coli. U bakterii tej zaobserwowano bogate w mannozę odcinki fimbrii (FimH) oraz kompleksy tych odcinków (FimH - FimC), dzięki którym bakterie te są w stanie związać się z płytkami uroplakin, konkretnie z cząsteczką UPK Ia. Bardzo ścisłe przyleganie tych bakterii do ścian dróg moczowych uniemożliwia ich usunięcie na drodze mikcji. Podwyższona ekspresja białek UPK II i UPK III jest współcześnie markerem diagnostycznym przy nowotworach dróg moczowych, aczkolwiek przyczyny istnienia takich zmian w ekspresji nie są poznane. Pewne jest jednakże to, że nie można wiązać poziomu tychże białek ze stadium nowotworu. Uroplakiny (głównie II) stosuje się również, ze względu na ich specyficzne występowanie, jako wektory dla leków tychże schorzeń. Udowodniona jest również korelacja pomiędzy nadekspresją mRNA kodującego UPK III, a występowaniem cofania się moczu w obrębie dróg moczowych. Uroplakiny są stosowane także przy różnicowaniu komórek macierzystych. Ich występowanie w badanej próbce oznacza, że zawiera ona komórki finalnie zróżnicowane w nabłonek pośredni (urotelium). 
• alfa-fetoproteina (AFP) - jest to białko płodowe, w warunkach fizjologicznych produkowane jedynie przez komórki płodowe wątroby oraz zarodkowego pęcherzyka żółtkowego. W życiu pozapłodowym alfa-fetoproteina pojawia isę tylko w sytuacjach przebiegu ciąży (I trymestr - wzrost do 100 μg/l, II trymestr - wzrost do 300 μg/l, III trymestr wzrost do 500 μg/l), zaś przekroczenie tych wartości może świadczyć o ciąży bliźniaczej, obumarciu ciąży, lub wadach cewy nerwowych płodu (bezmózgowie, rozszczep kręgosłupa). Z kolei obniżenie tych wartości może świadczyć o trisomii 21 u płodu. Alfa-fetoproteina pojawia się także w stanach patologicznych - przy guzie zarodkowym o typie nienasieniaka, hepatomie (raku wątrobokomórkowym), markości wątroby, zapaleniu wątroby, polipowatości jelit, chorobie Leśniowskiego-Crohna, nerwiaku płodowym i raku pęcherzyka żółtkowego. Gen alfa-fetoproteiny znajduje się na długim ramieniu czwartego chromosomu (4q11-q13). Strukturalnie przypomina on gen dla albuminy. Przypuszcza się, że oba geny wyewoluowały przed 300-500 milionami lat wskutek duplikacji genu - wspólnego przodka. Również fizjologicznie alfa-fetoproteina pełni funkcję zbliżoną do albuminy, będąc podstawowym białkiem osoczowym u płodu. Po porodzie dochodzi do przełączenia produkcji z alfa-fetoproteiny na albuminę. Okres półtrwania AFP w surowicy wynosi 5-7 dni. Stężenie AFP w surowicy oznacza się za pomocą testu ELISA lub RIA. W warunkach fizjologicznych stężenie alfa-fetoproteiny nie przekracza  40 μg/l.

III. Chromoproteiny - są to proteiny mające barwną grupę prostetyczną (niebiałkowy składnik białek, np. enzymów niezbędny dla ich aktywności; rodzaj kofaktorów - związków chemicznych niezbędnych enzymom do katalizowania konkretnych reakcji chemicznych, które w przeciwieństwie do koenzymów, są trwale związane z białkami (np. miejscem aktywnym enzymów - często za pomocą wiązań kowalencyjnych lub koordynacyjnych). W chemoproteinach część niebiałkowa pochłania fragment widma światła. Do grupy tej należą hemoproteidy i flawoproteidy. Przykładami chromoprotein są czerwone hemoglobina i mioglobina z grupy hemoproteid, enzymy takie jak katalaza i melanoproteiny - barwniki skóry. Przykładami są chlorofil lub hemoglobina. 

IV. Lipoproteiny - zawierają tłuszczowiec (błona komórkowa, osocze krwi) - jest to wielkocząsteczkowy kompleks hydrofobowego rdzenia lipidowego, który zawiera estry cholesterolu i trójglicerydy oraz polarnej powłoki zawierającej fosfolipidy, wolny cholesterol i białka, określane mianem apolipoprotein, które odgrywają ważną rolę w metabolizmie i transporcie lipidów. Biochemicznie można wyróżnić cztery frakcje lipoprotein osocza krwi: 

O dużej zawartości triglicerydów: chylomikrony i VLDL.

O dużej zawartości cholesterolu: HDL, LDL. 

• Chylomikrony - są to największe lipoproteiny występujące w osoczu krwi. Charakteryzują się one gęstością względną poniżej 0,95 g/ml oraz obecnością na ich powierzchni apolipoprotein apoA, apoB_48, apoC oraz apoE. Chylomikrony to kuliste cząstki o średnicy rzędu 0,5 μm (wg różnych źródeł wielkości skrajne są różne, np. 0,2-0,6 μm, 0,09-1,0 μm, , 0,075–1,2 μm). W skład chylomikronów wchodzi 90% triglicerydów, 5% fosfolipidów, 3% cholesterolu i 2% apolipoprotein apoA, apoB₄₈, apoC oraz apoE. Ze względu na hydrofobowy charakter cząstek lipidów, w tym trójglicerydów oraz cholesterolu, nie mogą one być transportowane bezpośrednio w środowisku wodnym krwi. Aby transport mógł być możliwy, powstają kompleksy lipoproteinowe, np. chylomikrony, HDL, LDL, VLDL, których otoczka jest hydrofilowa, a cała cząstka jest rozpuszczalna w wodzie. Chylomikrony transportują, pochodzące z pokarmu m.in. trójglicerydy, fosfolipidy i cholesterol, z jelita cienkiego do wątroby i mięśni. Chylomikrony powstają w ścianie jelita cienkiego, w enterocytach (komórki jelita cienkiego, budujące nabłonek błony śluzowej jelita razem z komórkami kubkowymi oraz komórkami endokrynowymi), kosztem ATP. Uwalniane są z enterocytów do podnabłonkowych naczyń limfatycznych w postaci kulistych agregatów składających się z tłuszczów właściwych, cholesterolu i fosfolipidów w otoczce białkowej. Chylomikrony z limfy transportowane są do krwi, a następnie do wątroby, tkanki tłuszczowej i do mięśni. Pod wpływem lipazy lipoproteinowej, obecnej na powierzchni naczyń włosowatych, tracą ok. 90% trójglicerydów, powstają resztkowe chylomikrony (remnanty), które są transportowane przez krew do komórek wątroby (hepatocytów), gdzie są hydrolizowane do aminokwasów, cholesterolu, kwasów tłuszczowych i zasad azotowych, pochodzących z fosfolipidów. W komórkach tkanki tłuszczowej (adipocytach) są re-estryfikowane. Metabolizm chylomikronów jest krótki i trwa od 0,5 do 1,5 h. 
• Lipoproteina bardzo małej gęstości (ang.) Very Low Density Lipoprotein, VLDL - wytwarzana jest przez wątrobę, transportuje lipidy z wątroby do tkanek tłuszczowych. Nowo powstała w wątrobie VLDL zawiera apolipoproteiny - apoB₁₀₀ i apoE oraz triacyloglicerole pochodzenia endogennego. Lipoproteiny VLDL charakteryzują się gęstością względną 1,0-1,006 g/ml i odpowiadają ruchliwością elektroforetyczną frakcji α₂- globulinowej (pre-β).
• Lipoproteina wysokiej gęstości, HDL (od ang. Hugh Density Lipoprotein) - jest to frakcja lipoproteiny osocza krwi o wysokiej gęstości. Można ją wydzielić w wyniku ultrawirowania surowicy; znajduje się we frakcji alfa elektroforezy. HDL, obok lipoproteiny LDL, jest główną lipoproteiną transportującą cholesterol we krwi. Jego główną funkcją jest transportowanie cholesterolu z tkanek obwodowych do wątroby. W klinicznych oraz epidemiologicznych badaniach naukowych wykazano odwrotnie proporcjonalną korelację między osoczowym stężeniem HDL a zapadalnością na schorzenia układu krążenia. Wpływ ten zależny jest od działanie lipoproteiny HDL (w tym jej składowej apo-AI), na wsteczny transport cholesterolu (RCT - ang. Reverse Cholesterol Transport) oraz innych lipidów z tkanek do wątroby, gdzie są metabolizowane. HDL ma największą gęstość wśród lipoprotein surowicy człowieka ponieważ ma największą zawartość apolipoprotein - 50%. W skład HDL wchodzą apo-A-I, apo A-II, apo C-III, apo C-I, apo D oraz inne białka. HDL powstaje w osoczu z lipoproteiny bogatej w triglicerydy - remnantów VLDL - lub z prekursorów syntetyzowanych przez wątrobę lub jelito. Wykazano, że niski poziom HDL wiąże się z osłabieniem pamięci w średnim wieku. Poziom HDL można podnieść poprzez wykonywanie ćwiczeń aerobowych, redukcję masy ciała i zwiększenie spożycia cis-nienasyconych kwasów tłuszczowych, a także zmniejszenie spożycia tłuszczów trans. Badanie surowicy w krwi podaje zazwyczaj poziom HDL-C, tj. ilość cholesterolu w cząstkach HDL (prawidłowa wartość to >50 mg/dl). Jest on często zestawiany z poziomem LDL-C, tj. ilością cholesterolu zawartego w cząstkach LDL, tzw. zły cholesterol. 
• Lipoproteina niskiej gęstości (z ang. low-density lipoprotein) - jest to heterogenna populacja lipoprotein. Stanowi główny transporter cholesterolu z wątroby do innych narządów (przede wszystkim nerek, mięśni i kory nadnerczy). Większość cholesterolu w osoczu krwi występuje w formie LDL, której prawidłowe stężenie w surowicy to poniżej 135 mg.dl (3,5 mmol/l). LDL pełni swoją funkcję przez odkładanie wolnego cholesterolu na powierzchni błon komórkowych lub poprzez wiązanie się z receptorem błonowym, który rozpoznaje zawartą w nich apolipoproteinę B₁₀₀ (apoB₁₀₀). Pobierane są przez komórki docelowe na drodze endocytozy kierowanej receptorami LDL, ujemnie naładowanymi glikozydowymi białkami transbłonowymi, które specyficznie wiążą się z białkiem apoB₁₀₀ z powłoki LDL. Receptory LDL skupione są w tzw. dołkach opłaszczonych na błonach komórkowych. LDL odkłada cząsteczki cholesterolu we włóknach mięśni gładkich ścian tętnic. LDL powstaje w osoczu krwi jako wynik ciągu przemian: VLDL -> IDL (Intermediate density lipoprotein - lipoproteina o pośredniej gęstości) -> LDL . Lipoproteina LDL określana jest także mianem zły cholesterol, w przeciwieństwie do lipoproteiny HDL, określanej mianem dobry cholesterol. Składnikami lipoprotein LDL są: 38% cholesterolu zestryfikowanego; 22% fosfolipidów; 22% apolipoproteiny apoB₁₀₀, 10% triglicerydów i 8% cholesterolu wolnego. 

V. Nukleoproteiny - są to białka złożone zbudowane z komponentów białkowych (zazwyczaj są nimi zasadowe protaminy i histony) oraz komponentów nukleinowych stanowiących grupy prostetyczne. Składniki nukleoprotein związane są za pomocą wiązań kowalencyjnych lub oddziaływań elektrostatycznych (jonowych). Obecne w jądrach komórkowych, stanowią materiał genetyczny komórki. Przykładem nukleoproteiny jest rybosom. 

VI. Metaloproteiny - są to białka złożone (proteidy) zbudowane z części białkowej i grupy prostetycznej. Grupą prostetyczną jest tu atom lub atomy metali takich jak miedź, wapń, żelazo, itp. W zależności od metlau grupa prostetyczna powiązana jest ze ściśle określoną funkcją biologiczną. Metale są związane silnymi wiązaniami kowalencyjnymi. Przykładem metaloproteiny może być hemoglobina z żelazem, która odpowiada za transport tlenu. 

• Dysmutaza ponadtlenkowa (SOD, z ang. SuperOxide Dismutase) - jest to enzym, który katalizuje dysmutację (rodzaj przemiany chemicznej, w której jedno indywiduum chemiczne (pierwiastek, jon lub związek chemiczny) ulega jednoczesnej przemianie chemicznej do dwóch różnych produktów) anionorodnika ponadtlenkowego. Dysmutaza ponadtlenkowa została wyizolowana w 1939 roku z erytrocytów wołu, a największa jego zawartość jest w komórkach wątroby. Jest pierwszym odkrytym enzymem którego substratem jest wolny rodnik. Enzym ten jest metaloproteiną. Składa się z części białkowej (apoenzym) oraz katalitycznej grupy prostetycznej w formie atomu metalu pełniącej funkcję centrum aktywnego. W komórkach ludzkich występują trzy izoformy dysmutaz ponadtlenkowych: cytoplazmatyczna SOD-1 zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-1 o masie cząsteczkowej 32 kDa, chromosom 21q22; mitochondrialna SOD-2 zawierająca mangan (Mn) MnSOD-2, o masie cząsteczkowej 96 kDa, chromosom 6q25; wydzielana na zewnątrz komórki SOD-3, inaczej EC SOD zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-3, o masie cząsteczkowej 135 kDa, chromosom 4q21. EC SOD występuje w limfie, osoczu, płynie maziowym. W odróżnieniu od pozostałych izoform może być wydalana na zewnątrz, a jej umiejscowienie komórkowe to błona komórkowa i macierz międzykomórkowa. Jest ona strukturą tetrameryczną z elementami sacharydowymi. Jest odporna na działanie mocznika i wysokich temperatur oraz wiąże heparynę w odróżnieniu od dwóch pozostałych izoform dysmutaz ponadtlenkowych, SOD-1 i SOD-2 nie posiadają w swojej budowie cukrów, a SOD-1 jest homodimerem, zaś pozostałe dwie formy to homotetramer. SOD-1 oraz EC SOD mogą być hamowane przez jony cyjankowe lub azydkowe. 
• Fitoferrytyna - jest to kompleks żelaza z białkiem, nietoksyczna zapasowa forma żelaza w komórce roślinnej. Występuje ona bezpostaciowo lub w formie krystalicznej. Fitoferrytyna występuje głównie w proplastydach i etioplastach (plastydy zabarwione na żółto, tworzące się w komórkach mezofilu pozbawionych dostępu do światła). 
• Hemocyjanina - barwniki krwi - metaloproteiny, które pełnią funkcję analogiczną do hemoglobiny, a zamiast żelaza zawierają miedź. Hemocyjaniny są szeroko rozpowszechnione u bezkręgowców, a zwłaszcza u mięczaków i stawonogów. Znajdują się w stanie rozpuszczonym w hemolimfie, a nie w komórkach krwi. Cząsteczki hemocyjaniny nie zawierają grupy porfirynowej. Zamiast tego zawierają miedź, skompleksowaną resztami histydyny, dlatego jej połączenie z tlenem w procesie utlenowania objawia się intensywną, niebieską barwą (oksycyjanina). Wolna, odtleniona postać hemocyjaniny jest bezbarwna. 
• Hemoerytryna - jest to barwnik oddechowy (oligomer) niektórych wieloszczetów, ramienionogów, sikwiaków, pierścienic i niezmogowców. Pod względem chemicznym jest metaloproteiną zbudowaną z 1-8 łańcuchów peptydowych połączonych z atomem żelaza na drugim stopniu utlenienia (Fe²⁺), w przeciwieństwie do hemoglobiny, hemoerytryna nie zawiera układów hemu, po połączeniu z  O₂ w reakcji utlenienia przybiera barwę fioletoworóżową. Po raz pierwszy została wyizolowana z metanotroficznych bakterii Methylococcus capsulatus. W mięśniach morskich bezkręgowców występuje jako Miohemoerytryna. 
• Metaloproteinazy macierzy pozakomórkowej, kolagenazy, matryksyny, MMP (z ang. matrix metalloproteinases) - jest to grupa zależnych od cynku enzymów proteolitycznych, należących do endopeptydaz, których podstawową funkcją jest udział w fizjologicznych i patologicznych procesach przebudowy składników macierzy pozakomórkowej i ich degradowanie (tak zwany remodeling). W swym składzie zawierają atom cynku (Zn²⁺), który pełni rolę katalityczną i strukturalną w cząsteczce enzymu. Syntetyzowane są w komórkach w formie preproenzymu i uwalniane do przestrzeni międzykomórkowej w formie nieaktywnej jako proenzymy (proMMP). Aktywacja enzymu następuje przez proteolityczna cięcie w rejonie propeptydu. Aktywność metaloproteinaz jest precyzyjnie regulowana na poziomie transkrypcji, translacji i poprzez inhibitory endogenne, w tym alfa2-makroglobulinę i tkankowe inhibitory metaloproteinaz (TIMP). W warunkach fizjologicznych uczestniczą one w embriogenezie, angiogenezie, gojeniu się ran, agregacji płytek, a także regulują metabolizm jonów. Zmiany aktywności metaloproteinaz zaobserwowano w wielu stanach patologicznych, między innymi w procesach zapalnych, chorobach degeneracyjnych i nowotworach. Metaloproteinazy odgrywają istotną rolę w progresji nowotworu, poprzez pobudzanie wzrostu komórek raka, migrację, inwazję, tworzenie przerzutów i nowych naczyń krwionośnych. Wydzielanie i aktywność metaloproteinaz są zwiększone prawie we wszystkich typach nowotworów u ludzi i korelują ze stopniem zaawansowania, większą inwazyjnością, zdolnością do przerzutów, a także z krótszym okresem przeżycia. Badania prowadzona początku lat 90. dowiodły, że MMP odznaczają się swoistością substratową. Podzielono je na trzy klasy: kolagenazy, żelatynazy i stromolizyny. Nowo odkryta grupa metaloproteinaz błonowych (MT-MMP), która w odróżnieniu od trzech poprzednich jest zakotwiczona w błonie komórkowej, została zaliczona do odrębnej klasy związków. Metaloproteinazy macierzy pozakomórkowej odgrywają istotną rolę w rozwoju procesu nowotworowego i powstawaniu przerzutów węzłowych w guzach różnego pochodzenia, również w rakach płaskonabłonkowych w regionie głowy i szyi. Istotnym faktem jest to, iż jednym z czynników przyczyniających się do rozwoju stwiardnienia rozsianego jest wzrost aktywności metaloproteinaz macierzy pozakomórkowej przy jednoczesnym zmniejszeniu aktywności ich swoistych inhibitorów tkankowych (TIMP). W badaniach, w których oznaczano aktywność MMP w surowicy, w płynie mózgowo-rdzeniowym oraz w tkance nerwowej chorych na stwardnienie rozsiane, stwierdzono wzrost aktywności MMP-1, -2, -3, -7, -9, -12. Postuluje się, iż MMP uszkadzają barierę krew-mózg, przez co zwiększa się napływ limfocytów do ośrodkowego układu nerwowego, oraz biorą udział w degradacji osłonek mielinowych. Powodują również powstawanie aktywnej formy czynnika martwicy nowotworów (TNF-alfa). 
• Oksydaza ksantynowa - jest to enzym z klasy oksydoreduktaz (klasy enzymów katalizujących reakcje utleniania i redukcji) katalizujący przekształcenie hipoksantyny w ksantynę oraz ksantyny w kwas moczowy. Enzym ten odgrywa kluczową rolę w metabolizmie puryn. Oksydaza ksantynowa jest definiowana jako enzym o aktywności oksydazy (EC 1.17.3.2.). To samo białko kodowane jest przez gen XDH i może wykazywać aktywność dehydrogenazy ksantynowej (EC 1.17.1.4). Większość białka w wątrobie występuje w formie o aktywności dehydrogenazy ksantynowej, jednakże może być ono przemienione w oksydazę ksantynową poprzez odwracalne utlenienie grup sulfhydroksylowych (-SH) lub nieodwracalne modyfikacje proteolityczne. Przy udziale oksydazy ksantynowej są katalizowane następujące reakcje: hipoksantyna + H₂O + O₂ ⇌ ksantyna + H₂O₂ oraz ksantyna + H₂O + O₂ ⇌ kwas moczowy + H₂O₂. Oksydaza ksantynowa może również katalizować przemiany niektórych puryn, pteryn oraz aldehydów, np. efektywnie katalizuje przemianę 1-metyloksantyny (metabolitu kofeiny) do kwasu 1-metylomoczowego; natomiast wobec 3-metyloksantyny wykazuje niewielką aktywność katalityczną. W niektórych okolicznościach może umożliwić wytworzenie jonu nadtlenkowego: RH + H₂O + 2O₂ ⇌ ROH + 2O₂⁻ + 2H⁺. 

Ponieważ oksydaza ksantynowa jest enzymem wytwarzającym nadtlenki o ogólnej niskiej swoistości, więc może łączyć się z innymi związkami oraz enzymami i tworzyć reaktywne utleniacze, a także utleniać substraty. Początkowo sugerowano, że bydlęca oksydaza ksantynowa (z mleka) posiada miejsce wiążące do redukcji cytochromu c. Jednak teraz wiadomo, iż za mechanizm redukcyjny cytochromu c odpowiada produkt uboczny działanie oksydazy ksantynowej anionorodnik ponadtlenkowy (O₂^–•), konkurencyjnie hamowany przez anhydrazę węglanową. Kolejną reakcją katalizowaną przez oksydazę ksantynową jest rozkład S-nutrozotioli, RSNO (reaktywnej formy azotu) do tlenku azotu (NO), który reaguje z anionorodnikiem ponadtlenkowym tworząc w warunkach tlenowych nadtlenoazotyn (ONOO^-). W wyniku utleniania aldehydu octowego w obecności katalazy i wodorowęglanu, oksydaza ksantynowa wytwarza anionorodnik węglanowy (CO₃^-•) będący silnym utleniaczem jednoelektronowym. Sugeruje się, że anonorodnik węglanowy jest wytwarzany w jednym z centrów redoks enzymu przy udziale nadtlenowęglanu. Jest to duże białko o masie cząsteczkowej 270 kDa zawierające dwie grupy flawinowe (związane jako FAD), 2 atomy molibdenu i 8 atomów żelaza w jednostce enzymatycznej. Atomy molibdenu są zawarte w kofaktorach - molibdenopterynach, które stanowią centrum aktywne enzymu. Atomy żelaza są częścią centrum żelazowo-siarkowego ferrodoksyny [2Fe-2S] i biorą udział w reakcjach przeniesienia elektronów. Miejsce aktywne oksydazy ksantynowej jest zbudowane z molibdenopteryny (zawierającej atom molibdenu); jest regulowane przez terminalny atom tlenu, atomy siarki oraz terminalny jon wodorotlenowy. W reakcji wytworzenia kwasu moczowego z ksantyny atom tlenu jest przenoszony z molibdenu na ksantynę (w reakcji tej biorą udział kofaktory). Przekształcenie do formy wyjściowej centrum aktywnego molibdenopteryny wymaga udziału wody. Jak w przypadku innych oksydoreduktaz zawierających molibden, atom tlenu włączany do substratu przez oksydazę ksantynową pochodzi raczej z wody aniżeli z cząsteczki tlenu. Oksydaza ksantynowa jest enzymem wytwarzającym nadtlenki. Stwierdzono wzrost jej aktywności w surowicy krwi oraz w płucach podczas infekcji wirusem grypy typu A, co prowadzi do szkodliwego wzrostu stężenia nadtlenków. Podczas ciężkiego uszkodzenia wątroby dochodzi do uwolnienia oksydazy ksantynowej do krwiobiegu, w związku z tym badanie oznaczające stężenie oksydazy ksantynowej może pozwolić na ocenę stanu wątroby. W związku z tym, że oksydaza ksantynowa należy do enzymów szlaku metabolicznego, w wyniku działania którego wytwarzany jest kwas moczowy, jej inhibitor, allopurynol (izomer hipoksantyny), jest lekiem stosowanym w leczeniu dny moczanowej - schorzenia któremu towarzyszy hiperurykemia (zwiększone stężenie kwasu moczowego we krwi). Ponieważ oksydaza ksantynowa jest zaangażowana również w metabolizm 6-merkapropuryny, należy zachować szczególną ostrożność przy jednoczesnym stosowaniu allopurynolu oraz 6-merkaptopuryny (lub jej proleku - azatiopryny). Ksantynuria jest rzadką chorobą genetyczną, w której brak oksydazy ksantynowej prowadzi do wysokiego stężenia ksantyny we krwi, czego następstwem mogą być problemy zdrowotne takie jak niewydolność nerek. Nie ma swoistego leczenia tejże choroby. Lekarze zalecają chorym unikanie produktów z wysoką zawartością puryn w diecie oraz przyjmowanie dużej ilości płynów. Za ksantynurię typu I odpowiadają bezpośrednio mutacje w genie XDH, który wpływa na aktywność oksydazy ksantynowej. Ksantynuria typu II może być wynikiem niewydolnego mechanizmu, który odpowiada za "wstawianie" atomu siarki w miejsca aktywne oksydazy ksantynowej i oksydazy aldehydowej (pokrewnego enzymu wykazującego podobną aktywność (np. przy konwersji allopurynolu do oksypurynolu). Sugeruje się, że inhibicja oksydazy ksantynowej może być dobrym mechanizmem pozwalającym na poprawę stanu zdrowia układu krwionośnego. U pacjentów z przewlekłą obturacyjną chorobą płuc (POChP), którzy stosują allopurynol w celu zahamowania oksydazy ksantynowej obserwuje się spadek poziomu stresu oksydacyjnego, oksydacji glutanionu oraz peroksydacji lipidów. Stres oksydacyjny może być spowodowany przez wolne rodniki hydroksylowe i nadtlenek wodoru, które są produktami ubocznymi aktywności oksydazy ksantynowej. Podwyższone stężenie kwasu moczowego w surowicy może być wskaźnikiem stanu zdrowia układu krwionośnego. Wykazano, iż jest ono silnym czynnikiem predykcyjnym śmiertelności i konieczności przeszczepu serca. Źródła tejże zależności nie są jasne. Typowymi przyczynami wysokiego stężenia kwasu moczowego w surowicy jest stan wzmożonego podziału komórek oraz przyjmowanie alkoholu. Potwierdzono, iż reaktywne formy azotu, takie jak nadtlenoazotyn (ONOO^-), które mogą być wytwarzane przy współudziale oksydazy ksantynowej, reagują z DNA i białkami, powodując uszkodzenia komórek lub nawet wykazując toksycznośc. Wykazano, że szlaki sygnałowe reaktywnych form azotu i reaktywnych form tlenu odgrywają kluczową rolę w funkcjonowaniu mięśnia sercowego i naczyń krwionośnych. Wyjaśnia to potrzebę badań oksydazy ksantynowej w ocenie stanu zdrowia układu krwionośnego. Stwierdzono obecność zarówno oksydazy ksantynowej, jak i oksydoreduktazy ksantynowej w nabłonku oraz w śródbłonku rogówki. Sugeruje się, że mogą być one zaangażowane w uszkodzenia oksydacyjne oka. Inhibitorami oksydazy ksantynowej są allopurynol, oksypurynol, kwas fitowy. Wykazano, że oksydaza ksantynowa jest hamowana również przez flawonoidy, na tej podstawie swoje zastosowanie zanlazły liście bugenwilli okazałej (Bougainvillea spectabilis Wild) (z rodzaju bugenwilli) (o wartości połowy maksymalnego stężenia hamującego (IC50) równej 7,23 μM), tradycyjnie stosowane w medycynie ludowej. 

• Plastocyjanina - jest niewielkim zawierającym miedź białkiem uczestniczącym w transporcie elektronów. U większości roślin naczyniowych białko jest monomerem o masie 10,500 Da i zbudowanym z 99 aminokwasów. U pozostałych organizmów przeprowadzających fotosyntezę może nieznacznie różnić się od tej formy. Białko występuje po wewnętrznej stronie błony tylakoidu. W fazie jasnej fotosyntezy plastocyjanina przenosi elektron z cytochromu f wchodzącego w skład kompleksu cytochromowego b₆f do centrum reakcji fotosystemu I. Atom miedzi obecny w plastocyjaninie w wyniku przyjęcia elektronu ulega redukcji zgodnie z równaniem: Cu²⁺Pc + e^- → Cu⁺Pc. Podczas oddawania elektronu do centrum reakcji fotosystemu I zachodzi reakcja odwrotna.