Białka proste.

Białkami prostymi nazywamy białka zbudowane wyłącznie z aminokwasów. 

I. Albuminy to białka występujące w płynach takich jak osocze krwi oraz mleko, a także w tkankach zwierzęcych i w nasionach roślin. Cechują się one niewielkimi masami cząsteczkowymi, są dobrze rozpuszczalne w wodzie (są one bowiem hydrofobowe) i łatwo krystalizują. W składzie albumin istotną rolę odgrywa kwas asparaginowy i glutaminowy (do 25%), leucyna i izoleucyna (ok. 16%), natomiast glicyny jest niewiele (ok. 1%). Przykładami albumin zwierzęcych jest albumina osocza, alfa-laktoalbumina mleka i owoalbumina.

Źródło: https://st2.depositphotos.com

Albumina osocza produkowana jest przez wątrobę (zarówno hepatocyty, jak i komórki Kupffera-Browicza). Jest głównym białkiem występującym w osoczu krwi i stanowi 60% wszystkich zawartych w nim białek. Pełni ona kluczową rolę w utrzymaniu ciśnienia onkotycznego, które jest niezbędne dla zachowania prawidłowych proporcji między ilością wody zawartą we krwi a ilością wody w płynach tkankowych. Rolą albumin jest również działanie buforujące pH, transport niektórych hormonów zwierzęcych, leków, kwasów tłuszczowych i barwników żółciowych a także wiązanie i transport dwutlenku węgla. U każdego człowieka występuje określony rodzaj albuminy, zaś bardzo rzadko wątroba produkuje dwa rodzaje tego białka (bisalbuminemia) lub nie produkuje go w ogóle (analbuminemia - powoduje obrzęki i niskie ciśnienie krwi). Naruszenie poziomu albumin w osoczu zakłóca wszystkie procesy związane z filtracją i przenikaniem wody przez ściany naczyń krwionośnych, takie jak powstawanie moczu, płynu zewnątrzkomórkowego, a także chłonki. Prawidłowy poziom albuminy u człowieka wynosi 35-50mg/ml krwi (dla dzieci poniżej 3 roku życia 25-55 mg/ml). Albuminy często stosuje się w leczeniu oparzeń. Typowe leczenie poparzenia trzeciego stopnia (30-50% powierzchni ciała) wymaga 600 gramów albumin.

II. Globuliny to frakcja białek osocza krwi. Globuliny są odpowiedzialne za mechanizmy odpornościowe a także wiążą tłuszcze i glukozę. Są one białkami dobrze rozpuszczalnymi w rozcieńczonych roztworach soli, nie rozpuszczają się w czystej wodzie. Ulegają wytrąceniu już przy 50% wysycenia roztworu siarczanem amonu. Skład aminokwasowy globulin obejmuje zazwyczaj od 18 do 20 podstawowych aminokwasów. Globuliny są rozpowszechnione w komórkach i tkankach wszystkich organizmów. Stanowią one istotny składnik cytoplazmy wszystkich komórek. U roślin znaczne ilości globulin nagromadzają się w nasionach, zaś u zwierząt występują one szczególnie obficie w płynach ustrojowych, takich jak osocze krwi, mleko, oraz tkance mięśniowej.

Źródło: https://upload.wikimedia.org

Na podstawie rozkładu elektroforetycznego dzielimy je na: 

- alfa1-globuliny (alfa1) na przykład:

• alfa2-globulina, czyli angiotensynogen, 
• alfa2-makroglobulina, 
• haptoglobina,
• ceruloplazmina 

Beta-globuliny, które są odpowiedzialne m.in. za transport kwasów tłuszczowych i hormonów sterydowych, 

• Beta2-mikroglobulina, 
• Hemopeksyna - produkowane przez wątrobę białko osocza krwi (glikoproteina), charakteryzujące się najwyższym (spośród białek krwi) powinowactwem do produktu rozpadu hemoglobiny - hemu. Podstawowa funkcja biologiczna hemopeksyny polega na wychwytywaniu wolnego hemu, który jest katabolizowany z hemoglobiny, uwolnionej w czasie incydentów hemolizy śródnaczyniowej i mioglobiny uwolnionej w czasie, różnego pochodzenia, uszkodzenia mięśni szkieletowych. Jest to funkcja ochronna przed oksydacyjnym uszkodzeniem ze strony wolnego hemu. Inne ważne działanie to wiązanie i transport hemu do układu siateczkowo-śródbłonkowego (w wątrobie), gdzie żelazo jest odzyskiwane do dalszego wykorzystania w hemopoezie; zabezpiecza to przed utratą żelaza. Hemopeksyna jest zaliczana do białek ostrej fazy według Koja. U ludzi hemopeksyna jest kodowana przez gen hemopeksyny (HPX), który znajduje się na chromosomie 11. Ludzka hemopeksyna (MW 63 000) składa się z 439 reszt aminokwasowych połączonych w pojedynczy łańcuch polipeptydowy, z 6 mostkami dwusiarczkowymi. 
• Transferyna (od łac. trans i ferrum - żelazo) - jest to białko (glikoproteina) regulujące stężenie jonów żelaza w osoczu krwi i transportujące je do tkanek. Ludzkim genem kodującym cząsteczkę transferryny jest gen TF. Jedna cząsteczka transferryny jest w stanie transportować jednocześnie dwa atomy żelaza (w postaci skompleksowanych jonów Fe³⁺. Istotną cechą tego białka jest jego duża masa cząsteczkowa (79 570 Da), dzięki czemu nie ulega ono filtracji w kłębuszkach nerkowych (odfiltrowywane są cząsteczki o masie poniżej 58 kDa), co zabezpiecza organizm przed utratą żelaza. Transferryna wysycona żelazem łączy się z receptorem transferryny i na drodze endocytozy kompleks ten zostaje wchłonięty do wnętrza komórki, gdzie dochodzi do uwolnienia żelaza, po czym kompleks wraca na błonę komórkową i apotransferryna (czyli transferryna niewysycona żelazem) wraca do krwiobiegu. 
• Czynniki krzepnięcia krwi. 
• Izoaglutyniny (reagują swoiście z substancjami grupowymi zawartymi w erytrocytach)
• Enzymy (np. proteazy, fosfataza, esteraza cholinowa)
• Angiotensyna - jest to hormon peptydowy wchodzący w skład układu hormonalnego RAA, którego zadaniem jest kontrola stężenia jonów sodowych i potasowych w organizmie. Angiotensyny stymulują wydzielanie minerolokortykosteroidy aldosteronu. Angiotensynogen (inaczej alfa2-globulina) jest jednym z białek osocza krwi odpowiedzialnym za transport kwasów tłuszczowych i hormonów steroidowych, jak również prohormonem angiotensyny I. Składa się z 453 reszt aminokwasowych i jest wydzielany głównie przez wątrobę. Renina (inaczej angiotensynaza) katalizuje przemianę białkowego angiotensynogenu w dekapeptyd angiotensyną I (AI) zachodzącą w wątrobie. Sama angiotensyna I nie wykazuje żadnej aktywności biologicznej i jest wyłącznie prekursorem angiotensyny II. Angiotensyna II (AII,  AT) - powstaje ona poprzez reakcję zachodzącą w naczyniach krwionośnych płuc - wówczas bowiem pod wpływem enzymu ACE1/CD 143 (konwertaza angiotensyny, kininaza II) i poprzez usunięcie histydyny i leucyny, znajdujących się na końcu łańcucha peptydowego angiotensyny. Angiotensyna II wykazuje nasilniejsze działanie kurczące błonę mięśniową naczyń krwionośnych. Angiotensyna II jest jednym z najbardziej efektywnych regulatorów ciśnienia krwi; wywołuje silny skurcz mięśniówki drobnych naczyń krwionośnych i znacząco podnosi ciśnienie tętnicze krwi, tym samym elektrolitową organizmu. Pobudzenie współczulnego układu nerwowego i biosyntezę, a także wydzielanie niektórych hormonów kory nadnerczy. Inne enzymy katalizujące przemianę angiotensyny I w angiotensyną II to chymazy, które wytwarzane są m.in. w sercu i katopepsyny. Następnie pod wpływem aminopeptydaz angiotensyna II może przekształcić się w heptapeptyd angiotensynę III (AIII). Przemiana ta, pod względem chemicznym, polega na usunięciu z łańcucha peptydowego angiotensyny II kwasu asparaginowego, aminokwasu o charakterze kwaśnym. Angiotensyna III wykazuje aktywność o 60% mniejszą od angiotensyny II, jednak jej wydajność w produkcji aldosteronu jest największa. Z kolei heksapeptyd angiotensyna IV (AIV) wykazuje najmniejszą aktywność biologiczną. 
• Bradykinina - jest to organiczny związek chemiczny z grupy oligopeptydów, który zbudowany jest z 9 aminokwasów (nonapeptyd), peptydowy hormon tkankowy. Powstaje w organizmie przez działanie proteaz, znajdujących się m.in. w pocie, ślinie i wydzielinach gruczołów wydzielania zewnętrznego. W osoczu występuje jego prekursor - bradykininogen, będący proenzymem, czyli nieaktywną fizjologicznie substancją, z której enzym powstaje w drodze odszczepienia fragmentu, gdy dotrze do miejsca zapotrzebowania. Pod wpływem lokalnie uwalnianej kalikreiny tkankowej bradykininogen zmienia się w lizylobradykininę, które następnie za sprawą enzymu konwertującego przechodzi w aktywną bradykininę. Fizjologiczny wpływ bradykininy (podobnie jak wszystkich innych hormonów tkankowych) jest bardzo różnorodny i wielu aspektach wciąż niepoznany. Generalnie uczestniczy w reakcjach zapalnych i alergicznych. Ponadto zwiększa przepuszczalność naczyń włosowatych, w wyniku czego powstaje miejscowy obrzęk, ucieplenie i zaczerwienienie, czyli klasyczne objawy reakcji zapalnej. Działa ponadto drażniąco na zakończenia nerwowe, wywołując piękący ból, który informuje o zaburzeniu funkcji w danym obszarze. Rozszerza również naczynia krwionośne (skóry, mięśni prążkowanych, nerek, mózgu, trzewi, naczynia wieńcowe, itd.) przez porażenie mięśni gładkich w ścianach naczyń, co wywołuje m.in. efekt spadku ciśnienia tętniczego (ze względu na zwiększenie objętości łożyska naczyniowego). Kurczy ponadto mięśnie gładkie innych (niż naczynia) narządów, np. oskrzeli, macicy. Zwiększa również uwalnianie katecholamin z nadnerczy. 

III. Gluteliny - są to białka pełniące role zapasowe, które są podobne do prolamin. Prolaminy to białka, które są obecne w nasionach traw, w tym zbóż, w których - poza owsem i ryżem - stanowią główne białka zapasowe obecne w bielmie. Charakteryzują się dużą zawartością glutaminy i proliny (łącznie do 70%, choć w niektórych prolaminach może to być jedynie 30%); od tych aminokwasów pochodzi ich nazwa. Ich cechą charakterystyczną est rozpuszczalność w stężonych roztworach wodnych niskocząsteczkowych alkoholi, np. 60-70% etanolu lub 50-55% propanolu (niektóre prolaminy muszą zostać wstępnie zredukowane, by stały się rozpuszczalne w takich układach). Ich masa cząsteczkowa jest zróżnicowana i wynosi od 10 do 100 tysięcy Daltonów.

Źródło: slideshare.pl; prezentacja autora: Władysław Brzozowski

Źródło: slideshare.pl; prezentacja autora: Władysław Brzozowski

Źródło: http://osteopatia-urbaniak.waw.pl

IV. Prolaminy - białka obecne w nasionach traw, w tym zbóż, w których - poza owsem i ryżem - stanowią główne białka zapasowe obecne w bielmie. Charakteryzują się dużą zawartością glutaminy i proliny (łącznie do 70%, choć w niektórych prolaminach może to być jedynie 30%). Od tych aminokwasów pochodzi ich nazwa. Ich charakterystyczną cechą jest rozpuszczalność w stężonych roztworach wodnych niskocząsteczkowych alkoholi, np. 60-70% etanolu lub 50-55% propanolu (niektóre prolaminy muszą zostać wstępnie zredukowane, by stały się rozpuszczalne w takich układach). Ich masa cząsteczkowa jest zróżnicowana i wynosi 10-100 tysięcy Daltonów. 

Źródło: szkolnictwo.pl

V. Skleroproteiny (Białka fibrylarne) - inaczej białka włókniste lub włókienkowe - są to białka proste o strukturze włókienkowej, które stanowią podstawowy materiał budulcowy organizmów zwierzęcych. Odznaczają się one dużą zawartością proliny i hydroksyproliny. Są to typowe białka o włóknistej budowie i dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy keratyna, kolagen, miozyna i fibroina. Skleroproteiny są trudno rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, natomiast wykazują rozpuszczalność w alkoholu tioglikolowym. Są również mało wrażliwe na działanie enzymów proteolitycznych przewodu pokarmowego. Ich cząsteczki są długie i nitkowate, mają także skłonność do układania się obok siebie i tworzenia włókien. Białka tego typu występują w szkieletach, pancerzach, paznokciach, rogach, skórach, ścięgnach, włosach, w piórach ptaków w skład których wchodzi kolagen i keratyna, a także w mięśniach, które zawierają miozynę.

• Keratyny - nierozpuszczalne w wodzie białka fibrylarne wytwarzane przez keratynocyty w procesie keratynizacji. Występują one w formie miękkiej lub twardej. W komórkach nabłonkowych człowieka zidentyfikowano dwadzieścia izoform cytokeratyn o masie cząsteczkowej od 40 do 70 kDa, natomiast w komórkach innyhc ssaków wykazano około dziesięciu izoform, tzw. ketatyn twardych, obecnych w wytworach skóry: piórach, wełnie, rogach, paznokciach i innych. Z keratyny zbudowany jest zrogowaciały naskórek ssaków. Keratyny są białkami hydrofobowymi, o wysokiej odporności na czynniki fizyczne i chemiczne, a także na działanie typowych enzymów proteolitycznych. Białka keratynowe cechują się wysoką zawartością aminokwasów siarkowych: cysteina (17%), metionina (0,5%). Cytokeratyny stanowią największą i najbardziej zróżnicowaną grupę filamentów pośrednich, wchodzącą w skład cytoszkieletu komórkowego. Podjednostki keratyn zbudowane są według wspólnego planu. Wyróżnia się w nich alfa-helisową domenę centralną i globularne domeny N- i C- terminalne. Domena centralna, mająca wysoce konserwatywny charakter, składa się z 310-315 reszt aminokwasowych. Domeny n- i C- terminalne cytokeratyn liczą od 15 do 30 reszt. Podjednostki keratyn asocjując w struktury wyższego rzędu tworzą kolejno: dimery, protofilamenty, protofibryle, a w końcu filamenty pośrednie. W przeciwieństwie do cytokeratyn, keratyny "twarde" są strukturami dwufazowymi, w których włókna keratyny są zatopione w bezpostaciowej macierzy zbudowanej z białek o dużej zawartości siarki. Enzymy proteolityczne zdolne do hydrolizy keratyny, to występujące u kręgowców kaspazy degradujące cytokeratyny lub syntetyzowane przez mikroorganizmy keratynazy. 
• Kolagen - jest to główne białko tkanki łącznej, które posiada bardzo wysoką odporność na rozciąganie i stanowi główny składnik ścięgien. Jest on odpowiedzialny za elastyczność skóry. Ubytek kolagenu ze skóry powoduje powstawanie zmarszczek, w trakcie jej starzenia. Kolagen wypełnia także rogówkę oka, gdzie występuje w formie krystalicznej. Kolagen jest powszechnie stosowany w kosmetykach, a zwłaszcza w kremach i maściach przeciwzmarszczkowych. Stosuje się go także jako wypełniacz ust w chirurgii kosmetycznej, np. do wypełniania ust. Skład aminokwasów kolagenu jest nietypowy. Zawiera on duże ilości glicyny i proliny oraz dwa aminokwasy, które nie pochodzą bezpośrednio z translacji w rybosomach - hydroksyprolinę i hydroksylizynę, z czego tę pierwszą w dość dużych ilościach. Aminokwasy te są formowane z proliny i lizyny już w gotowym produkcie translacji w procesie enzymatycznym, która wymaga obecności witaminy C. Szczegóły tego procesu wciąż nie są dobrze poznane. To właśnie ten proces wymaga konieczności występowania stałego stężenia witaminy C w organizmie, gdyż zablokowanie syntezy kolagenu skutkuje chorobą zwaną szkorbutem, która polega na uszkodzeniach skóry, błon śluzowych, a także wypadaniu zębów. Rozpad kolagenu do aminokwasów stymuluje hormon glikokortykosterydowy - kortyzol. Inną rzadką cechą kolagenu jest regularność rozmieszczenia aminokwasów, w każdym z jego alfa-łańcuchów. Łańcuchy te składają się z regularnych triad aminokwasów: GLY-X-Y, gdzie Gly - to glicyna a X i Y to inne aminokwasy. Na ogół X to prolina, zaś Y to hydroksyprolina. Niewiele innych białek wykazuje taką regularność. Regularność ta powoduje, że łańcuchy alfa mają tendencję do przyjmowania ściśle określonej konformacji, na skutek oddziaływań między sobą. Trzy cząsteczki kolagenu skręcają się spontanicznie w podjednostki zwane tropokolagenem. Tropokolagen ma strukturę potrójnej, ściśle upakowanej helisy, o skoku tylko 0,3 nm, typowym dla innych białek. Wiązania kowalencyjne i wodorowe tworzone przez hydroksylizynę i hydroksyprolinę odgrywają kluczową rolę w stabilizowaniu helisy kolagenu, a także mają silny wpływ na ostateczny kształt włókien zbudowanych z kolagenu. Kolagen występuje w wielu tkankach organizmu zwierząt, a jego budowa jest zróżnicowana w zależności od funkcji i miejsca występowania. 

VI. Histony - są to zasadowe białka wchodzące w skład chromatyny, neutralizujące i wiążące kwas deoksyrybonukleinowy. Posiadają one niewielką masę cząsteczkową (poniżej 23 kDa). Charakteryzują się dużą zawartością aminokwasów zasadowych, zwłaszcza lizyny i argininy, co nadaje im właściwości polikationów. Histony wiążą się z polianionową helisą DNA, tworząc elektrycznie obojętne nukleoproteiny. Histony występują u wszystkich eukariontów. Z kolei u bruzdnic są zastąpione przez inne białka, jednakże one także mają geny umożliwiające wytwarzanie histonów. Wyróżnia się pięć typów histonów H1, H2A, H2B, H3 oraz H4. 

Źródło: Wikipedia.

Histon H1 jest najbardziej zasadowy i jest największym z histonów. Często nazywa się go histonem łącznikowym. Histony łącznikowe to rodzina małych, zasadowych białek histonowych, do których zalicza się histon H1 i jego odmianę - histon H5. W porównaniu z innymi histonami cechuje je względnie duża heterogenność. Średnia masa histonu łącznikowego wynosi ok. 20 kDa. Białko to jest zlokalizowane w obrębie nukleosomu w miejscu, w którym DNA schodzi i wchodzi do nukleosomu, tworząc swego rodzaju klamrę spajającą całość. Histony łącznikowe zbudowane są z trzech domen: globularnej domeny głównej oraz dwóch małych domen - N-końcowej i C-końcowej. Domena główna złożona jest z około 80 aminokwasów. Jedna z hipotez na temat pochodzenia tej domeny zakłada, że jest ona produktem fuzji bogatego w lizynę prokariotycznego białka kondensującego DNA i białka pełniącego funkcje strukturalne. GH5 (globularna domena histonu H5) posiada podobną strukturę przestrzenną jak bakteryjne białka CAP co może częściowo popierać powyższą teorię. Warto odnotować, iż pomimo swej nazwy żadne z tych białek nie posiadają charakterystycznej domeny nazywanej "fałdem histonowym". Obecnie istnieją co najmniej trzy modele przedstawiające ułożenie histonu H1 na nukleosomie. Z powodu niedoboru danych strukturalnych (brak precyzyjnie wyznaczonej struktury trzeciorzędowej owego białka) nie można definitywnie potwierdzić żadnego z tych modeli. Do niedawna histony łącznikowe uważane były za generalne represory transkrypcji, jednakże obecnie uważa się je za specyficzny czynnik regulacyjny - zarówno pozytywny jak i negatywny. Podstawową rolą histonów łącznikowych jest utrzymanie zwartej struktury chromatyny z zachowaniem odpowiednich odległości między poszczególnymi nukleosomami. Wykazano, iż chromatyna w sztuczny sposób pozbawiona histonu H1 ma problemy z wykształceniem stabilnych struktur wyższego rzędu; może ona jednakże fałdować przy odpowiednio wysokich stężeniach kationów metali w roztworze. Badania z wykorzystaniem rozpraszania neutronów wskazują na możliwość tworzenia włókien o średnicy 30 nm. Histony łącznikowe wiążą się z chromatyną w sposób dynamiczny, prawdopodobnie poprzez rozpuszczalny intermediat, ponieważ nie wykryto interakcji pomiędzy włóknami chromatyny podczas tego procesu. Z przeprowadzonych badań wynika, że po fuzji komórek pochodzących z odmiennych organizmów zachodzi szybko migracja histonów H1. Mimo to badania immunochemiczne pokazały, że histony łącznikowe są trwale związane z chromatyną i jedynie niewielki fragment ich populacji występuje w jądrze komórkowym, w sąsiedztwie chromosomów. Ponadto wydaje się, iż H1 jest stabilniej związane z heterochromatyhną aniżeli z euchromatyną. 

Histon H1 nie tworzy struktury nukleosomu i jest on odpowiedzialny za formowanie i stabilizację chromatosomu - jednostki strukturalnej chromatyny składającej się ze 166 par zasad, oktameru oraz histonu H1 - chromatosomy połączone łącznikowym DNA tworzą z kolei nukleofilament. Nazwę chromatosom wprowadził Robert T. Simpson w 1978 roku. Jest to najbardziej zmienny spośród wszystkich histonów i odpowiada za kondensację włókien chromatyny a także za regulację aktywności genów. Białka H1 są zbudowane z trzech odrębnych strukturalnie domen pełniących różne funkcje w strukturze chromatyny. Histon ten występuje w aktywnej transkrypcyjnie, jak i w nieaktywnej chromatynie. Indukuje on kondensacje włókien polinukleosomowych wpływając na regulację ekspresji genów przez bezpośrednie lub pośrednie blokowanie wiązania czynników transkrypcyjnych. 

Histony H3 i H4 są najbardziej konserwatywne ewolucyjnie, natomiast histon H1 jest najbardziej zmienny. Histony H2A, H2B, H3 i H4 tworzą rdzeń nukleosomu, a histon H1 spina DNA wchodzące i schodzące z nukleosomu. 

Histony są białkami, które są niezwykle konserwatywne ewolucyjnie i występują u wszystkich organizmów eukariotycznych, a także u archeonów, jednakże H1 wykazuje spore różnice nie tylko gatunkowe, lecz także tkankowe. Nie jest to jednak spowodowane różnymi genami kodującymi histon H1, lecz modyfikacjami posttranslacyjnymi. Istnieje także wiele tkankowo-specyficznych wariantów histonów, zwłaszcza w przypadku histonu łącznikowego, np. CenH3 - odpowiedzialny za organizację centromerów i kinetochorów; H3.3 - zwiększający aktywność transkrypcji; H2A.X - ułatwiający naprawę i rekombinację DNA. 

Histon H4 uczestniczy w organizacji DNA jądrowego w wyższe struktury chromatyny w komórkach eukariontów. Jest to najmniejszy spośród wszystkich histonów rdzeniowych i jednocześnie ten najbardziej konserwatywny ewolucyjnie. W jego budowie można wyróżnić domenę globularną i długi odcinek N-końcowy. Zbudowany jest z 102 aminokwasów, w tym 11% lizyny i 4% argininy. 

Rdzeń każdego histonu jako białka jest niepolarną domeną globulinową. Polarne są obydwa końce, które zawierają aminokwasy zasadowe odpowiadające za polarność cząsteczki. Motyw C-końcowy jest nazywany zawinięciem histonowym (ang. histon fold), natomiast motyw N-końcowy (ogon histonu) jest często obiektem modyfikacji posttranslacyjnych, pośredniczy on również w tworzeniu heterodimerów histonów w nukleosomie. Histony archeonów nie posiadają charakterystycznego dla eukariontów motywu N-końcowego. 

Podczas replikacji DNA konieczne jest także odtworzenie struktury chromatyny i przyłączanie do niej nowo zsyntezowanych histonów. Pośredniczą przy tym białka: CAF-1-kompleks białkowy występujący u Homo sapiens, łączący się z acetylowanymi histonami H3 i H4; NAP-1 - występujący również u człowieka i pełniący funkcję podobną jak białko CAF-1, jednakże oddziałuje on również z histonami H2A i H2B; N1 i N2 oraz nukleoplazmina - analogiczne białka, lecz występujące u Xenopus - zwanej również Plataną szponiastą - rodzaju płazów bezogonowych z rodziny grzbietorodowatych, który obejmuje gatunki występujące w Afryce. 

Histony wchodzące w skład chromatyny podlegają modyfikacjom posttranslacyjnym, co powoduje rozluźnienie chromatyny. Jest to konieczne do przeprowadzenia replikacji DNA lub transkrypcji. Najczęstsze modyfikacje, którym podlegają histony w trakcie cyklu komórkowego to:

1) acetylacja i deacetylacja,

2) metylacja i demetylacja, 

3) fosforylacja i defosforylacja, 

4) ADP-rybozylacja, 

5) ubikwitylacja 

Acetylacja zachodzi najczęściej na histonie H4 i dotyczy lizyny. Proces ten ma duże znaczenie w ekspresji genów, ponieważ acetylacja histonów powoduje częściową dekondensację chromatyny, przez co jest ona bardziej dostępna dla czynników transkrypcyjnych. Niski poziom acetylacji jest czynnikiem, który bierze udział w inaktywacji chromosomu X oraz z superaktywnością tego chromosomu u samców Drosophila melanogaster. Wiele acetylotransferaz to aktywatory transkrypcji. Do niedawna uważano, że w odróżnieniu od acetylacji jest ona procesem nieodwracalnym, lecz niedawno opisano enzymy o aktywności demetylaz histonów. 

Fosforylacja histonów skorelowana jest zwykle z cyklem komórkowym, największy stopień tej modyfikacji jest obserwowany podczas późnej fazy G2 i mitozy. Podczas samej mitozy na jedną cząsteczkę histonu H1 przypada od 5 do 25 grup fosforanowych (w zależności od organizmu). Ponadto zakłada się, że dla przeprowadzenia tej fosforylacji konieczne jest częściowe wynurzenie. Różne warianty są fosforylowane w różny sposób i różne jest rozmieszczenie ufosforylowanych cząsteczek w chromatynie. 

Proces ADO-rybozylacji polega na dodaniu do cząsteczek histonów łańcuchów złożonych z kilkunastu reszt cukrowych, połączonych kowalencyjnie z białkiem. Modyfikacja ta związana jest ze stabilizacją struktury wyższego rzędu, lecz niektóre dane wskazują, iż ADP-rybozylacja prowadzi raczej do relaksacji chromatyny. Ponadto jest ona prawdopodobnie związana z procesami naprawy DNA, a także procesem apoptozy. 

VI. Protaminy - są to zasadowe białka o niskiej masie cząsteczkowej, które zawierają argininę i występują w połączeniu z DNA plemników niektórych ssaków (w tym człowieka). W plemnikach histony ulegają wymianie na protaminy podczas kondensacji jądra tych komórek. Ostateczne wbudowanie protamin do chromatyny plemnika jest poprzedzone ich defosforylacją. Ponieważ protaminy są bardziej zasadowe od histonów są w stanie ciaśniej wiązać się z DNA co umożliwia skuteczniejsze upakowanie materiału genetycznego a zatem możliwość zmniejszenia rozmiarów jądra. W organizmie człowieka nie podlegają trawieniu żołądkowemu. Silna kationowość protamin sprawia, że osłabiają one łączenie się heparyny z antytrombiną III i przez to zmniejszają działanie antykoagulacyjne heparyny. 

Źródło: http://panorama.varsovia.pl Schemat przedstawiajacy upakowanie chromatyny w jądrze plemnika.

Protaminy są białkami silnie zasadowymi. Wchodzą w skład jądra plemników, które podległo przemianom w trakcie wędrówki przez najądrze. Dzięki występowaniu wiązań dwusiarczkowych między resztami cysteinowymi protamin możliwe jest ściślejsze upakowanie DNA w jądrze plemnika. Powoduje to wygaszenie aktywności transkrypcyjnej i nadaje plemnikowi sztywność konieczną do pokonania osłon jajowych.